Biochemistry - The Chemical Reactions of Living Cells, Volume 2 - D. Metzler 1980

How electrons encounter oxygen, how ATP is generated in the process, and related phenomena.
Oxygenases and hydroxylases
References

1. Kalckar H. M., Biological Phosphorylations, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1969.

2. Keilin D., The history of Cell Respiration and Cytochromes, Cambridge Univ. Press, London and New York, 1966.

2a Fiske C. H., SubbaRow Y., Science, 70, 381—382 (1929).

3. Caughey W. S., Smythe G. A., O’Keeffe D. H., Maskasky J. E., Smith M. L., JBC, 250, 7602—7622 (1975).

3a. Hultquist D. E., Dean R. T., Reed D. W., JBC, 251, 3927—3932 (1976).

4. Ingraham L. L., Compr. Biochem., 14, 424—446 (1966).

5. Wittenberg B. A., Wittenberg J. B., Caldwell P. R. B., JBC, 250, 9038—9043 (1975).

6. Williams R. J. P., Biochem. Soc. Trans., 1, 1—26 (1973).

7. Geibel J., Chang C. K., Traylor T. G., JACS, 97, 5924—5926 (1975).

8. Collman J. P., Gagne R. R., Reed C. A., Halbert T. R., Lang G., Robinson W. T., JACS, 97, 1427—1439 (1975).

9. Hoard J. L., Science, 174, 1295—1302 (1971).

10. Anderson L., JMB, 79, 495—506 (1973).

11. Hoard J. L., Scheidt W. R., PNAS, 70, 3919—3922 (1973).

11a Klotz I. M., Klippenstein G. L., Hendrickson W. A., Science, 192, 335—344 (1976).

11b. Waxman L., JBC, 250, 3796—3806 (1975).

11c. Siezen R. J., van Bruggen E. F. J., JMB, 90, 77—89 (1974).

12. Dickerson R. E., Timkovich R. In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 11, pp. 397—547, Academic Press, New York, 1975.

13. Kamen M. D., Horio T., Annu. Rev. Biochem., 39, 673—700 (1970).

14. Lemberg R., Barrett J., The Cytochromes, Academic Press, New York, 1972.

15. Gel'man N. S., Lukoyanova M. A., Ostrovsky D. N., Bacterial Membranes and the Respiratory Chain, Biomembranes, Vol. 6, Plenum, New York, 1975.

16. Hagihara B., Sato N., Yamanaka T. In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 11, pp. 549—693, Academic Press, New York, 1975.

17. Dickerson R. E., Sci. Am., 226, 58—72 (Apr. 1972).

18. Takano T., Kallai O. B., Swanson R., Dickerson R. E., JBC, 248, 5234—5255 (1973).

19. Salemme F. R., Freer S. T., Xuong Ng. H., Alden R. A., Kraut J., JBC, 248, 3910—3921 (1973).

20. Salemme F. R., Kraut J., Kamen M. D., JBC, 248, 7701—7716 (1973).

21. Harrison J. E., PNAS, 71, 2332—2334 (1974).

22. Stellwagen E., Gass R. D., JBC, 250, 2095—2098 (1975).

23. Mathews F. S., Levine M., Argos P., JMB, 64, 449—464 (1972); Nature (London), New Biol., 233, 15—16 (1971).

24. Nicholls P., Elliott W. B. In: Iron in Biochemistry and Medicine (A. Jacobs and M. Worwood, eds.), Academic Press, New York, 1974.

24a. Chance B., Saronia C., Leigh I. S., Ir., JBC, 250, 9226—9237 (1975).

24b. Phan S. H., Mahler H. R., JBC, 251, 257—269 (1976).

24c. Schatz G., Mason T. L., Annu. Rev. Biochem., 43, 51—87 (1974).

25. Aebi H., Suter H. In: The Metabolic Basis of Inherited Disease (J. B. Stanbury, J. B. Wyngaarden and D. S. Fredrickson, eds.), McGraw-Hill, New York, 1972.

25a. Schonbaum G. R., Chance B. In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 13, pp. 363—408, Academic Press, New York, 1976.

26. Brill A. S., Compr. Biochem., 14, 447—479 (1972).

27. Peisach L., Blumberg W. E., Wittenberg B. A., Wittenberg J. B., JBC, 243, 1871— 1880 (1968).

28. Noble R. W., Gibson Q. H., JBC, 245, 2409—2413 (1970).

29. Champion P. M., Münck E., Debrunner P. G., Hollenberg P. F., Hager L. P., Biochemistry, 12, 426—435 (1973).

30. Champion P. M., Chiang R., Münck E., Debrunner P., Hager L. P., Biochemistry, 14, 4159—4166 (1975).

31. Mueller T., Morrison M., JBC, 249, 7568—7573 (1974).

32. Morrison M., Schonbaum G. R., Annu. Rev. Biochem., 45, 861—888 (1976).

33. Hohn D. C., Lehrer R. I., J. Clin. Invest., 55, 707—713 (1975).

33a. Harrison J. E., Schultz J., JBC, 251, 1371—1374 (1976).

34. Lehrer R. I., J. Clin. Invest., 55, 338—346 (1975).

35. Wilson D. F., Dutton P. L., Frackman M., Lindsay J. G., Sato N., Acc. Chem. Res., 5, 234—241 (1972).

36. Bragg P. D. In: Microbial Iron METABOLISM (J. B. Neilands, ed.), pp. 303—348, Academic Press, New York, 1974.

36a. Ohnishi T., EJB, 64, 91—103 (1976).

36b. Ohnishi T., Lim J., Winter D. B., King T. E., JBC, 251, 2105—2109 (1976).

37. Lovenberg W., ed., Iron-Sulfur Proteins, Vols. I and II, Academic Press, New York, 1973.

37a. Hall D. O., Rao K. K., Mullinger R., Biochem. Soc. Trans., 3, 472—479 (1975).

38. Jensen L. H., Annu. Rev. Biochem, 43, 461—474 (1974).

39. Neilands J. B., ed. Microbial Iron Metabolism, Academic Press, New York, 1974.

40. Knoell H.-E., Knappe I., EJB, 50, 245—252 (1974).

41. Carter C. W., Jr., Kraut J., Freer S. T., Xuong Ng. H., Alden R. A., Bartsch R. G., JBC, 249, 4212—4225 (1974).

42. Ueda T., Lode E. T., Coon M. J., JBC, 247, 2109—2116 (1972).

43. Herskovitz T., Averill B. A., Holm R. H., Ibers J. A., Phillips W. D., Weiher J. F., PNAS, 69, 2437—2441 (1972).

44. Job R. C., Bruice T. C., PNAS, 72, 2478—2482 (1975).

45. Adman E. T, Sieker L. C., Jensen L. H., JBC, 248, 3987—3996 (1973).

46. Carter C. W., Jr., Kraut J., Freer S. T., Alden R. A., Sieker L. C., Adman E., Jensen L. H., PNAS, 69, 3526—3529 (1972).

47. Bruice T. C., Maskiewicz R., Job R., PNAS, 72, 231—234 (1973).

48. Holm R. H., Endeavour, 121, 38—43 (1975).

49. Carter C. W., Jr., Kraut J., Freer S. T., Alden R. A., JBC, 249, 6339—6346 (1974).

49a. Sweeney W. V., Rabinowitz I. C., Yoch D. C., JBC, 250, 7842—7847 (1975).

49b. Ohnishi T., Lim J., Winter D. B., King T. E., JBC, 251, 2105—2109 (1976).

50. Orme-Johnson W. H., Annu. Rev. Biochem., 42, 159—204 (1973).

51. Lane R. W., Ibers J. A., Frankel R. B., Holm R. H., PNAS, 72, 2868—2872 (1975).

52. Morton R. A., Biol. Rev. Cambridge Philos. Soc., 46, 47—96 (1971).

53. Morton R. A., Vitamins, 5, 355—391 (1972).

54. Morton R. A., ed., Biochemistry of Quinones, Academic Press, New York, 1965.

55. Bentley R. In: Lipid Metabolism (S. J. Wakil, ed.), p. 481, Academic Press, New York, 1970.

56. Gibbs M., Structure and function of Chloroplasts, Springer-Verlag, Berlin and New York, 1971.

57. Morton R. A. In: Current Trends in the BIOCHEMISTRY OF Lipids, Biochem. Ser. Symp. No. 35 (J. Gunyuly and M. S. Smellie, eds.), pp. 203—217, Academic Press, New York, 1972.

58. Cited after: Lehninger A. L. In: Biochemistry and Biophysics of Mitochondrial Membranes (G. F. Azzone, ed.), p. 1, Academic Press, New York, 1972.

59. Wainio W. W., The Mammalian Mitochondrial Respiratory Chain, Academic Press, New York, 1970.

59a. Packer L., Worthington L. In: The Biogenesis of Mitochondria (A. M. Kroon and C. Saccone, eds.), pp. 537—540, Academic Press, New York, 1974.

60. Munn E. A., The structure of Mitochondria, Academic Press, New York, 1974.

61. Lloyd D., The Mitochondria of Microorganisms, Academic Press, New York, 1974.

62. Smith L. D., Gholson R. K., JBC, 244, 68—71 (1969).

63. Harris R. A., Williams С. H., Caldwell M., Green D. E., Valdivia E., Science, 165 700—703 (1969).

64. Ernster Ed. L., Drahota Z., Mitochondria: Struct. Funct. Fed. Eur. Biochem. Soc Meet., 5th, 1968 FEBS Symp., Vol. 17, pp. 5—31 (1969).

65. Sutfin L. V., Holtrop M. E., Ogilvie R. E., Science, 174, 947—949 (1971).

66. Hackenbrock C. R., Hammon K. M., JBC, 250, 9185—9197 (1975).

66a. Eytan G. D., Carroll R. C., Schatz G., Racker Е., JBC, 250, 8598—8603 (1975).

67. Noda L. In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 8, pp. 279—305, Academic Press, New York, 1973.

67a. Kröger A., Klingenberg M. In: The Structure of Mitochondria (E. A. Munn, ed.), p. 2820, Academic Press, New York, 1974.

68. Chance B., Williams G. R., JBC, 217, 409—427 (1955); Adv. Enzymol., 17, 65— 134 (1956).

69. Hafeti Y., Compr. Biochem., 14, 199—231 (1966).

70. Cox G. B., Gibson F., BBA, 346, 1—25 (1974).

71. Kalckar H. M., Biological Phosphorylations, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1969.

72. Wilson D. F., Dutton P. L., Erecinska M., Lindsay J. G., Soto N., Acc. Chem. Res 5, 234—241 (1972).

73. Wilson D. F., Erecinska M, Dutton L. P., Annu. Rev. Biophys. Bioeng., 3 203— 230 (1974).

74. Wilson D. F., Stubbs M., Oshino N., Erecinska M., Biochemistry, 13, 5305—5311

75. Lindsay J. G., Owen C. S., Wilson D. F., ABB, 169, 492—505 (1973).

76. Eitermann L. J. M., Slater E. C., BBA, 216, 226—228 (1970).

77. Lambowitz A. M., Bonner W. D., Jr., Wikström M. K. F., PNAS, 71, 1183—1187 (1974).

78. Catterall W. A., Pederson P. L, JBC, 246, 4987—4994 (1971).

79. Nelson N., Deters D. W., Nelson H., Racker E., JBC, 248, 2049—2055 (1973).

80. Ragan C. І., Racker E., JBC, 248, 2563—2569 (1973).

81. Leung К. H., Hinkle P. C., JBC, 250, 8467—8471 (1975).

82. Lardy H. A., Ferguson S. М, Annu. Rev. Biochem., 38, 991—1034 (1969).

83. Green D. E., ed., Ann. N. Y. Acad. Sсi., 227 (1974). Special volume dedicated to Oxidative Phosphorylation AND related topics.

84. Lipmann F. In: Currents in Biochemical Research (D. E. Green, ed.), (Interscience), Wiley, New York, 1946. Reprinted in F. Lipmann, Wanderings of a Biochemist, Wiley (Interscience), New York, 1971.

85. Barltrop J. A., Grubb P. W., Hesp B., Nature (London), 199, 759—761 (1963).

86. Bechara E. J. H., Cilento C., Biochemistry, 11, 2606—2610 (1972).

87. Harrison K., Nature (London), 181, 1131 (1958).

88. Vilkas M., Lederer E., Experientia, 18, 546—549 (1962).

89. Hadler H. J., Experientia, 17, 268—269 (1961).

90. Wang J. Н., Science, 167, 25—30 (1970).

91. Higuchi Т., Gensch K.-H., JACS, 88, 3874—3875 (1966).

92. Higuchi Т., Gensch K.-H., JACS, 88, 5486—5491 (1966).

93. Boyer P. D; Degani C., Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 33, 1292 (1974).

94. Penniston J. T., Harris R. A., J. Asai, and D. E. Green, PNAS, 59, 624—631 (1968).

95. Harris D. A., Slater E. C., BBA, 387, 335—348 (1975).

96. Straub K. D., J. Theor. Biol., 44, 191—206 (1974).

97. Mitchell P., Biol. Rev. Cambridge Philos. Soc., 41, 445—502 (1966).

98. Mitchell P., Chemiosmotic Coupling and Energy Transduction, Glynn Res., Bodmin, Cornwell, England, 1968.

98a. Mitchell P., Moyle J., EJB, 7, 471—484 (1969).

98b. Laris P. C., Bahr D. P., Chaffee R. R. J., BBA, 376, 415—425 (1975).

98c. Ramos S., Schuediner S., Koback H. R., PNAS, 73, 1892—1896 (1976).

98d. Tedeschi H., Mitochondria: Structure, Biogenesis and Transducing Function, pp, 93—100, Springer, Vienna, 1976.

99. Pressman В. C., Fed. Proc, Fed. Am. Soc. Exp. Biol, 27, 1283—1288 (1968).

100. Shertzer H. G., Racker E., JBC, 249, 1320—1321 (1974).

101. Stuse F. E., Ranson M. M., Liebecq C, EJB, 25, 206—217 (1972).

102. Klingenberg M., FEBS Lett, 6, 145—154 (1970).

103. Coleman J. О. D., Palmer J. M., EJB, 28, 499—509 (1972).

104. LaNoue K. F., Bryla J., Bassett D. J. P., JBC, 249, 7514—7521 (1974).

105. Short S. A., Kaback H. R., Kohn L. D., JBC, 250, 4291—4296 (1975).

106. Kaczorowski G., Shaw L., Fuentes M., Walsh C., JBC, 250, 2855—2865 (1975).

107. Simoni R. D., Postma D. WAnnu. Rev. Biochem., 44, 523—554 (1975).

108. Hare J. F., Olden K., Kennedy E. P., PNAS, 71, 4843—4846 (1974).

109. Schlegel H. G., Eberhardt V., Adv. Microb. Physiol., 7, 205—242 (1972).

110. Gray С. T., Gest H., Science, 148, 186—192 (1965).

111. Erbes D. L., Burris R. H., Orme-Johnson W. H., PNAS, 72, 4795—4799 (1975).

112. Gitlitz P. H., Krasna A. I., Biochemistry, 14, 2561—2568 (1975).

113. Wallace W., Nicholas D. J. D., Biol. Rev. Cambridge Philos. Soc., 44, 359—391 (1969).

114. Rees M. К., Biochemistry, 7, 353—372 (1968).

115. Hooper A. B., Nason A., JBC, 240, 4044—4057 (1965).

116. Kiesow L. A., Skelton J. B., Bless J. W., ABB, 151, 414—419 (1972).

117. Ingledew W. J., Cobley J. G., Chappell J. B., Biochem. Soc. Trans, 2, 149—151 (1974).

118. Trudinger P. A., Adv. Microb. Physiol., 3, 111—158 (1969).

119. Roy A. B., Trudinger P. A., The Biochemistry of Inorganic Compounds of Sulfur, Cambridge Univ. Press, London and New York, 1970.

120. Lyric R. M., Suzuki І., Can. J. Biochem., 48, 334—363 (1970).

121. Dugan P. R., Biochemical Ecology of Water Pollution, Plenum, New York, 1972.

122. Cohen H. J., Betcher-Lange S., Kessler D. L., Rajagopalan К. V., JBC, 247, 7759— 7766 (1972).

123. Peck H. D., Jr., Annu. Rev. Microbiol., 22, 489—518 (1968).

124. Doelle H. W., Bacterial Metabolism, Academic Press, New York, 1969.

125. MacGregor С. H., Schnaitman C. A., Normansell D. E., JBC, 249, 5321—5327 (1974).

126. Lester R. L., DeMoss J. A., J. Bacteriol., 105, 1006—1014 (1971).

127. Garrett R. H., Nason A., JBC, 244, 2870—2882 (1969).

127a. Vega J. M., Garrett R. H., Siegel L. M., JBC, 250, 7980—7989 (1975).

128. Grey D. G., Jensen M. L., Science, 177, 1099—1100 (1972).

129. DerVartanian D. V., LeGall J., BBA, 346, 79—99 (1974).

130. Peck H. D., Jr., Bramlett R., DerVartanian D. V., Z. Naturforsch. Teil., В 27, 1084—1086 (1972).

131. Irie К., Kobayashi K., Kobayashi M., Ishimoto M., J. Biochem. (Tokyo), 73, 353— 366 (1973).

132. Wagner G. C., Kassner R. I., Kamen M. D., PNAS, 71, 253—256 (1974).

133. Barker H. A. In: Horizons of Bioenergetics (A. San Pietro and H. Gest, eds.), pp. 7—31, Academic Press, New York, 1972.

134. Hayaishi O., Nozaki M., Science, 164, 389—396 (1969).

134a Hayaishi О., ed., MOLECULAR MECHANISMS OF Oxygen Activation, Academic Press, New York, 1974.

135. Gunsalus I. C., Pederson T. C., Sligar S. G., Annu. Rev. Biochem., 44, 377—407 (1975).

136. Boyer P. D., ed., The Enzymes, 3rd ed., Vol. 12, Academic Press, New York, 1975. The book contains several chapters on hydroxylases.

137. Hirata F., Hayaishi О., JBC, 250, 5960—5966 (1975).

138. Tappel A. L. In: The Enzymes (P. D. Boyer, H. Lardy and K. Myrbäck, eds.), 2nd rev. ed., Vol. 8, pp. 275—283, Academic Press, New York, 1963.

139. Lockridge O., Massey V., Sullivan P. A., JBC, 247, 8097—8106 (1972).

140. Flashner M. I. S., Massey V., JBC, 249, 2579—2586 (1974).

141. Entsch B., Ballou D. P., Massey V., JBC, 251, 2550—2563 (1976).

142. Orf H. W., Dolphin D., PNAS, 71, 2646—2650 (1974).

143. Kaufman S., JBC, 239, 332—338 (1964).

144. Blakley R. L., The Biochemistry of Folic acid and Related Pteridines, pp. 293— 314, North-Holland Publ, Amsterdam, 1969.

145. Craine J. E., Hall E. S., Kaufman S., JBC, 247, 6082—6091 (1972).

146. Tong J. H., Kaufman S., JBC, 250, 4152—4158 (1975).

147. Guroff G., Daly J. W., Jerina D. M., Reason J., Witkop B., Udenfriend S., Science, 157, 1524—1530 (1967).

148. Boyd D. R., Daly J. W., Jerina D. M., Biochemistry, 11, 1961—1966 (1972).

149. Kasperek G. J., Bruice T. C., Yagi H., Kaubisch N., Jerina D. M., JACS, 94, 7876— 7882 (1972).

150. Lindblad В., Lindstedt G., Tofft M., Lindstedt S., JACS, 91, 4604—4606 (1969).

151. Kivirikko К. I., Shudo K., Sakakibara S., Prockop D. J., Biochemistry, 11, 122— 129 (1972).

151a. Jefford C. W., Boschung A. F., Bolsman T. А. В. M., Moriarty R. M., Melnick B., JACS, 98, 1017—1018 (1976).

152. Goldstein М., Joh Т. Н., Garoey Т. Q., Ill, Biochemistry, 7, 2724—2730. (1968).

153. Sih С. I., Science, 163, 1297—1300 (1969).

154. Ueda T., Lode Е. Т., Coon М. JВС, 247, 2109—2116 (1972).

155. Chakrabarty А. М., Chou С., Gunsalus I. С., PNAS, 70, 1137—1140 (1973).

156. Yu С.-А., Gunsalus I. С., Katagiri М., Suhara К., Takemorl S., JВС, 249, 94—101 (1974).

157. Gillette J. R., Davis D. С., Sasame Н. A., Annu. Rev. Pharmacol., 12, 57—84 (1972).

158. Lu A. Y. H., Levin W., ВВА, 344, 205—240 (1974).

159 Heidelberger C., Annu. Rev. Biochem., 44, 79—121 (1975).

160. Holloway С. Т., Holloway Р. W., ABB, 167, 496—504 (1975).