Biochemistry - The Chemical Reactions of Living Cells, Volume 3 - D. Metzler 1980

Metabolism of Nitrogen-Containing Compounds
Folic acid, flavins, and dimethylbenzimidazole
References

1. Dalton Н., Mortensen L. Е., Bact. Rev., 36, 231—260 (1972).

2. Hardy R. W. F., Havelka U. D., Science, 188, 633—643 (1975).

2a. Winogradsky S., C. R. Acad. Sci., 116, 1385—1388 (1893).

3. Streicher S. L., Valentine R. C., Annu. Rev. Biochem., 42, 279—302 (1973).

3a. Zumf W. G., Mortenson L. E., BBA, 416, 1—52 (1975).

3b. Winter H. C., Burris R. H., Annu. Rev. Biochem., 45, 409—426 (1976).

3c. Skinner К. I., Chem. and Eng. News, Oct. 4, pp. 22—35, 1976.

4. Hardy R. W. F., ed., Dinitrogen Fixation, Wiley (Interscience), New York, 1975.

4a. Yates M. G., Trends Biochem. Sсi., pp. 17—20 (Jan. 1976).

5. Eady R. R., Postgate I. R., Nature (London), 249, 805—810 (1974).

6. Postgate J., Nature (London), 256, 363 (1975).

7. Vainshtein В. K., Harutyunyan E. H., Kuranova I. P., Borisov V. V., Sosfenov N. J., Pavlovsky A. G., Grebenko A. L., Konareva N. V., Nature (London), 254, 163—164 (1975).

8. Appleby C. A., Nicola N. A., Hurrell J. G. R., Leach S. J., Biochemistry, 14, 4444— 4450 (1975).

9. Zumft G., Mortenson L. E., Palmer G., EJB, 46, 525—535 (1974).

10. Bennet L. B., Prog. Inorg. Chem., 18, pp. 1—176 (1973).

11. Yoch D. C., BBRC, 49, 335—342 (1972).

12. Stiefel E. I., PNAS, 70, 988—992 (1973).

13. Kulikov A. V., Syrtsova L. A., Linkenshtein G. I., Pisarskaya T. N., Molecular Biology, 9, 203—212 (1975).

14. Schrauzer G. N., Kiefer G. W., Tano K., Doemeny P. A., JACS, 96, 641—652 (1974).

15. Tano К., Schrauzer G., JACS, 96, 5404—5408 (1974).

16. Tamelen E. E., van, Gładysz I. A., Brutet C. R., JACS, 96, 3020-3021 (1974).

17. Scheparłz В., Regulation of Amino Acids METABOLISM in Mammals, Saunders, Philadelphia, Pennsylvania, 1973.

17a. Kagan Z. S., Kretovich V. L., Polyakov V. A., Biochemistry, 31, 355—364 (1966).

18. Miller R. Е., Stadtman Е. R., JBC, 247, 7407—7419 (1972).

19. Brown С. М., Burn V. J., Johnson B., Nature (London), New Biol., 246, 115—116 (1973).

20. Lea P. J., Miflin B. J., Nature (London), 251, 614—616 (1974).

21. Ginsburg A., Adv. Protein Chem., 26, 1—79 (1972).

22. Stadtman E. R., in: The Enzymes (P. D. Boyer, ed.), 3rd ed., Vol. 1, pp. 397—459, Academic Press, New York, 1970.

23. Wohlhueter R. M., Ebner E., Wolf D. H., JBC, 247, 4213—4218 (1972).

24. Adler S. P., Purich D., Stadtman E. R., JBC, 250, 6264—6272 (1975).

25. Deuel T. F., Prusiner S., JBC, 249, 257—264 (1974).

25a. Tyler B., Deleo A. B., Magasanik B., PNAS, 71, 225—229 (1974).

25b. Shanmugam К. T., Valentine R. C., Science, 187, 919—924 (1975).

26. Buchanan J. M., Adv. Enzymol., 38, 91—183 (1973).

27. Meister A., Science, 180, 33—39 (1973).

28. Werf P. Van Der, Griffith O. W., Meister A., JBC, 250, 6686—6692 (1975).

29. Rothman S. S., Science, 190, 747—753 (1975).

30. Palade G., Science, 189, 347—358 (1975).

31. Hayashi M., Hiroi Y., Natori Y., Nature (London), New Biol., 242, 163—166 (1973).

32. Dean R. T., Nature (London), 257, 414—416 (1975).

33. Lazarus G. S., Goggins J. F., Science, 186, 653—654 (1974).

33a. Sletten K., Aakesson I., Alvsaker J. O., Nature (London), New Biol., 231, 118—119 (1971).

33b. Karlin J. N., Bowman B. J., Davis R. H., JBC, 251, 3948—3955 (1976).

33c. Krebs H. A., Henseleit K., Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 210, 33—66 (1932).

34. Ratner S., Adv. Enzymol., 39, 1—90 (1973).

35. Trotta P. P., Wellner V. P., Pinkus L. M., Meister A., PNAS, 70, 2717—2721 (1973) .

36. Cohen S. S., Introduction to the Polyamines, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1971.

36a. Bachrach U., Functions of Naturally Occurring Polyamines, Academic Press, New York, 1973.

37. Wu W. H., Morris D. R., JBC, 248, 1687—1695 (1973).

38. Tabor C. W., Tabor H., Annu. Rev. Biochem., 45, 285—306 (1976).

39. Williams-Ashman H. G., Jänne I., Coppoc G. L., Geroch M. E., Schenone A., Adv. Enzyme Regul., 10, 225—245 (1972).

40. Sakai T. T., Cohne S. S., Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 17, 15—42 (1976).

40a. Mamont P. S., Böhlen P., McCann P. D., Bey P., Schuber F., Tardif C., PNAS, 73, 1628—1630 (1976).

40b. Tsuboi M., Bull. Chem. Soc. Japan, 37, 1514—1522 (1964).

40c. Flink I., Pettijohn D. E., Nature (London), 253, 62—63 (1975).

41. Bowman W. H., Tabor C. W., Tabor H., JBC, 248, 2480—2486 (1973).

42. Tabor H., Tabor C. W., JBC, 250, 2648—2654 (1975).

43 Hardman J. K, Stadtman T. C., JBC, 238, 2088—2093 (1963).

44 Vanderbilt A. S., Gaby N. S., Rodwell V. W., JBC, 250, 5322—5329 (1975).

45. Cedar H., Schwartz J. H., JBC, 244, 4112—4121 (1969).

46. Horowitz B., Meister A., JBC, 247, 6708—6719 (1972).

47. Wriston J. C., Jr., Yellin T. О., Adv. Enzymol., 39, 185—248 (1973).

48 Funkhouser J. D., Abraham A., Smith V. A., Smith W. G., JBC, 249, 5478—5484 (1974).

49 Rodwell V. W., Metab. Pathways, 3rd ed., 3, 317—373 (1969).

50. Tanphaichitr V., Horne D. W., Broquist H. P., JBC, 246, 6364—6466 (1971).

50a Rebouche C. J., Broquist H. D., Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 33, 1545 (1974).

51. Soda К., Misono H., Yamamoto T., Biochemistry, 7, 4102—4109 (1968).

62 Grove J. A., Linn T. G., Willett C. J., Henderson L. M., BBA, 215, 191—194 (1970).

53 Miller D. L.. Rodwell V. W., JBC, 246, 2758—2764 (1971).

54. Rothstein M., ABB, 111, 467—476 (1965).

55. Stadtman T. C., Adv. Enzymol., 38, 413—448 (1973).

56 Chirpich T. P., Zappia V., Costilow R. N., Barker H. A., JBC, 245, 1778—1784 (1970).

57. Baker J. J., Drift C. van der, Stadtman T. C., Biochemistry, 12, 1054—1063 (1973).

58. Leng I.-M., Barker H. A., JBC, 249, 6578—6584 (1974).

58a. Palmer J. L., Abeies R. H., JBC, 251, 5817—5819 (1976).

59. Burg S. Р., PNAS, 70, 591—597 (1973).

60. Murr D. Р., Yang S. F., Plant Physiol., 55, 79—82 (1975).

61. Wood W. A., Curr. Top. Cell. Reguł., 1, 161—182 (1969).

62. Rabinowitz K. W., Niederman R. A., Wood W. A., JBC, 248, 8207—8215 (1973)

63. Calhoun D. H., Rimerman R. H., Hotfietd G. W., JBC, 248, 3511—3516 (1973).

63a. Umbarger H. E., Science, 123, 848 (1956).

63b. Svent-Györgyi A., Life Sсi., 15, 863—875 (1974).

64. Bergquist A., Eakin E. A., Murali D. K., Wagner R. P., PNAS, 71, 4352—4355 (1974).

65. Abiko Y., Metab. Pathays, 3rd ed., 7, 1—25 (1975).

65a. Eisenberg M. A., in: Metabolic Pathways, 3rd ed. (D. M. Greenberg, ed.), Vol. VII, pp. 27—56, Academic Press, New York, 1975.

65b. Stoner G. L., Eisenberg M. A., JBC, 250, 4029—4036 (1975).

66. Tanaka K., Armltage I. M., Ramsdell H. S., Hsia Y. E., Lipsky S. R., Rosenberg L. E., PNAS, 72, 3692—3696 (1975).

67. Williams H. E., Smith L. H., Jr., Science, 171, 390—391 (1971).

68. Williams H. E., Smith L. H., Jr., in: The Metabolic Basis of Inherited Disease (J. B. Stanbury, J. B., J. B. Wyngaarden and D. S. Fredrickson, eds.), 3rd ed. pp. 196—219, McGraw-Hill, New York, 1972.

69. Nyham W. L., ed., Heritable Disorders of Amino acid metabolism, Wiley, New York 1974.

70. Yoshida T., Kikuchi G., J. Biochem. (Tokio), 72, 1503—1516 (1972).

71. Klein S. M., Sagers R. D., JBC, 242, 297—300, 301—305 (1967).

72. Motokawa Y., Kikuchi G., ABB, 164, 624—633 and 634—640 (1974).

73. Baginsky M. L., Huennekens F. M., BBRC, 23, 600—605 (1966).

73a. Shemin D., Rittenberg D., JBC, 166, 621—625 (1946).

73b. Whiting M. J., Granick S., JBC, 251, 1340—1346 (1976).

74. Beale S. I., Gough S. P., Granick S., PNAS, 72, 2719—2723 (1975).

75. Shemin D., in: The Enzymes (P. D. Boyer, ed.), 3rd ed., Vol. 7, pp. 323—356, Academic Press, New York, 1972.

76. Goodwin T. W., ed., Porphyrins and Related Compounds, p. 215, Academic Press) New York, 1969.

77. Poulson R., Polglase W. J., JBC, 250, 1269—1274 (1975).

78. Sawada H., Takeshita M., Sugita Y., Yoneyama Y., BBA, 178, 145—155 (1969).

79. McKay R., Druyan R., Getz G. S., Rabinowitz M., BJ, 114, 455—461 (1969).

80. Goodwin T. W., in: Structure and function of Chloroplasts (M. Gibbs, ed.), pp. 215— 276, Springer-Verlag, Berlin and New York, 1971.

81. Bogorad L., in: Chemistry and Biochemistry of Plant Pigments (T. W. Gudwin, ed.), pp. 64—148, Academic Press, New York, 1976.

82. Brown С. E., Shemin D., Katz J. J., JBC, 248, 8015—8021 (1973).

83. Scott A. I., Townsend C. A., Okada K., Kajiwara M., JACS, 96, 8054—8069 and 8069—8080 (1974).

83a. Scott A. I., Ho K. S., Kajiwara M., Takahashi T., JACS, 98, 1589—1591 (1976).

84. Macalpine I., Hunter R., Sci. Am., 221, 38—46 (Jul. 1969).

85. York J. L., The Porphyrias, Thomas, Springfield, Illinois, 1972.

86. Marver H. S., Schmid R., in: The Metabolic Basis of Inherited Disease (J. B. Stanbury, J. B., Wyngaarden and D. S. Fredrickson, eds.), 3rd ed., pp. 1087—1140, McGraw-Hill, New York, 1972.

87. Piper W. N., Condie L. W., Tephly T. R., ABB, 159, 671—677 (1973).

88. Poland A., Glover E., Science, 179, 476—477 (1973).

89. Heocha C. O., in: Porphyrins and Related Compounds (T. W. Goodwin, ed.), pp. 91— 105, Academic Press, New York, 1969.

90. Tenhunen R., Marver H., Pinstone N. R., Träger W. F., Cooper D. Y., Schmid R., Biochemistry, 11, 1716—1720 (1972).

90a. Maines M. D., Kappas A., PNAS, 71, 4283—4287 (1974).

91. Siegel L. M., Davis P. S., Kamin H., JBC, 249, 1572—1586 (1974).

92. Murphy M. J., Siegel L. M., Kamin H., JBC, 248, 2801—2814 (1973).

93. Siegel L. M., Davis P. S., JBC, 249, 1587—1598 (1974).

94. Schmidt A., Abrams W. R., Schiff J. A., EJB, 47, 423—434 (1974).

94a. Cook P. F., Wedding R. T., JBC, 251, 2023—2029 (1976).

95. Collins J. M., Monty К. I., JBC, 248, 5943—5949 (1973).

96. Akopyan T. N., Braunstein A. E., Goryachenkova E. V., PNAS, 72, 1617—1621 (1975).

96a. Hayes К. C., Carey R. E., Schmidt S. Y., Science, 188, 949—951 (1975).

96b. Haines T. H., in: Lipids and Biomembranes of Eukaryotic Microorganisms (J. A. Erwin, ed. p. 207, Academic Press, New York, 1973.

97. Cohen H. J., Betcher-Lange S., Kessler D. L., Rajagopalan К. V., JBC, 247, 7759-7766 (1972).

98. White R. H., Science, 189, 810 (1975).

99a. Davis B. D., Experientia, 6, 41—50 (1950).    

98b. Haslam Е., The Shikimate Pathway, Butterworths, London, 1974.

99. Gollub E., Zalkin H., Sprinson D. B., JBC, 242, 5323—5328 (1967).

100. DeLeo A. B., Dayan J., Sprinson D. B., JBC, 248, 2344—2353 (1973).

101. Adlersberg M., Sprinson D. B., Biochemistry, 3, 1855—1860 (1964).

102. Huang L., Montoya A. L., Nester E. W., JBC, 250, 7675—7681 (1975).

103. Bondinell W. E., Vnek J., Knowles P. F., Sprecher M., Sprinson D. B., JBC, 246, 6191—6196 (1971).

104. Moreli H., Clark M. J., Knowles P. F., Sprinson D. B., JBC, 242, 82—90 (1967).

105. Davidson В. E., Blackburn E. H., Dopheide T. A. A., JBC, 247, 4441—4446 (1972).

106. Dopheide T. A. A., Crewther P., Davidson В. E., JBC, 247, 4447—4452 (1972).

107. Jensen R. A., Pierson D. L., Nature (London), 254, 667—671 (1975).

107a. Rosenberg H., Young I. G., in: Microbial Iron Metabolism (J. В. Neilands, ed.), pp. 67—82, Academic Press, New York, 1974.

108. Zalkin H., Adv. Enzymol., 38, 1—39 (1973).

109. Hulett F. M., DeMoss J. A., JBC, 250, 6648—6652 (1975).

110. Hitendorf К. H., Gilch H., Lingens F., FEBS., Lett., 16, 95—98 (1971).

111. Schubert К R., Switzer R. L, Shelton E., JBS, 250, 7492—7500 (1075).

111a. Truffa-Bachi P., Cohen G. N., Annu. Rev. Biochem, 42, 113—134 (1073).

112. Bentley R., Campbell I. M., in: The Chemistry of the Quinonoid Compounds (S. Patai, ed.), Part 2, pp. 683—736, Wiley, New York, 1974.

113. Gibson F., Biochem. Soc. Trans., 1, 317—326 (1973).

114. Goodwin T. W., in: Structure and Function of Chloroplasts (M. Gibbs, ed.), pp. 215— 276, Springer-Verlag, Berlin and New York, 1971.

115. Trumpower B. L., Houser R. M., Olson R. E., JBS, 249, 3041—3048 (1974).

116. Towers G. H. N., Subba Rao P. V., Recent Adv. Phytochem., 4, 1—43 (1972).

117. Baldwin R. M., Snyder C. D., Rapoport H., Biochemistry, 13, 1523—1530 (1974).

118. Knox W. E., in: The Metabolic Basis of Inherited Disease, (J. B. Stanbury, J. B. Wyngaarden, and D. S. Fredrickson, eds.), 3rd ed., pp. 266—295, McGraw-Hill, New York, 1972.

119. Chong-Cheng C., Oliver I. T., Biochemistry, 11, 2547—2553 (1972).

120. Lee K.-L, Nickol J. M., JBC, 249, 6024—6026 (1974).

121. Johnson R. W., Kenney F. T., JBC, 248, 4528—4531 (1973).

122. La Du B. N., in: The Metabolic Basis of Inherited Disease (J. B. Stanbury, J. B. Wyngaarden and D. S. Fredrickson, eds.), 3rd ed., pp. 308—325, McGraw-Hill, New York, 1972.

123. White A., Handler P., Smith E. L., Principles of Biochemistry, 5th ed., pp. 1030—1041, McGraw-Hill, New York, 1973.

124. Stanbury J. B., in: The Metabolic Basis of Inherited Disease (J. B. Stanbury, J. B. Wyngaarden and D. S: Fredriskson, eds.), 3rd ed., pp. 223—265, McGraw-Hill, New York, 1972.

124a. Tata J. R., Nature (Liondon), 259, 527—528 (1976).

125. Cahnmann H. J., Funakoshi K, Biochemistry, 9, 90—98 (1970).

126. Lardy H. A., Maley G. F., Recent Prog. Horm. Res., 10, 129—155 (1954).

127. Surks M. I., Koerner D., Dillman W., Oppenheimer J. H., JBC, 248, 7066—7072 (1973).

127a. Spindler B. J., MacLeod К. M., Ring J., Baxter J. D., JBC, 250, 4113—4119 (1975).

127b. Tata J. R., Nature (London), 257, 18—23 (1975).

128. Armstrong K. J., Stouffer J. E., Inwegen R. G. Van, Thompson W. J., Robinson G. A., JBC, 249, 4226—4231 1974).

129. Morgenrath V. H., III, Boadle-Biber M., Roth R. H., PNAS, 71, 4283—4287 (1974).

130. Swan G. A., Fortschr. Chem. Org. Naturst., 31, 521—582 (1974).

131. Thomson R. H., Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 13, 305—312 (1974).

132. Dagley S., Nicholson D. E., An Introduction to Metabolic Pathweys, Wiley, New York, 1970.

133. Johnson B. F., Stanier R. Y., J. Bacteriol., 107, 476—485 (1971).

134. Patel R. N., Meagher R. B., Ornston L. N.. JBC, 249, 7410—7419 (1974).

135. Thomas M., Ranson S. L., Richardson J. A., Plant Physiology, 5th ed., Longmans, Green, New York, 1973.

136. Snell E. E., Haskell В. E., Compr. Biochem., 21, 47—71 (1970).

137. Schubert W. J., Compr. Biochem., 20, 93—230 (1968).

138. Steelink C., Recent Adv. Phytochem., 4, 239—271 (j?72)

139. Nimz H., Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 13, 313—321 (1974)

140. Pelletier S. W., Chemistry of the Alkaloids, Van Nostrand-Reinhold, Princeton, New Jersey, 1970.

141. Spencer I. D., Compr. Biochem., 20, 321—413 (1968).

141a. Robinson R., J. Chem. Soc., Ill, 876—899 (19І7).

341b. Robinson R., The Structural Relations of Natural, Products, Oxford Univ. Press, London. 1955.

142. Young S. N.. Oravec М., Sourkes Т. L., JBC, 249, 3932—3936; (1974).

142а. Brown Н. М., Purves W. К., JBC, 251, 907—913 (1976).

143. Brenner M, Ames В. N., Metab. Pathways, 3rd ed., 5, 349—387 (1971).

144. Goldberger R. F., Kovach J. S., Curr. Top. Cell. Regul., 5, 285—308 (1972).

145. Brashear W. T., Parsons S. M., JBC, 250, 6885—6890 (1975).

146. Sanwal B. D., Kapoor M., Duckwärth H. W., Curr. Top. Cell. Regul., З, 1 —115 (1971).

147. Davidson J. N., The Biochemistry of Nucleic Acids, 7th ed., pp. 215—232, Academic Press, New York, 1972.

148. Henderson J. E., Paterson A. R. P., Nucleotide Metabolism, Academic Press New York, 1973.

149. Beak P., Siegel B., JACS, 98, 3601—3606 (1976).

150. Thelander L., Larsson B., Hobbs J., Eckstein F., JBC, 251, 1398—1405 (1976)

151. Hamilton F. D., JBC, 249, 4428—4434 (1974).

152. Stadtman E. R., in: The Enzymes (P. D. Boyer, ed.), 3rd ed., Vol. 1, pp. 442—443, Academic Press, New York (1970).

153. Friedkin M., Adv. Enzymol., 38, 235—292 (1973).

154. Santi D. V., Brewer C. F., JACS, 90, 6236—6238 (1968).

155. Koerner J. F., Annu. Rev. Biochem., 39, 291—322 (1970).

155a. Leder I. G., Metab. Pathways, 3rd ed., 7, 57—85 (1975).

156. Lowenstein J., Tornheim K., Science, 171, 397—400 (1971).

157. Coffee C. J., Kofke W. A., JBS, 250, 6653—6658 (1975).

157a. Brox L. M., Henderson J. F., Can. J. Biochem., 54, 200—202 (1976).

157b. Weyden M. B. Van der, Kelley W. N., JBC, 251, 5448—5456 (1976).

157c. Mills G. C., Schmalstieg F. C., Trimmer K. B., Goldman A. S., Goldblum R. M., PNAS, 73, 2867—2871 (1976).

158. Burg A. W., Brown G. M., JBC, 243, 2349—2358 (1968).

159. Foor F., Brown G. M., JBC, 250, 3545—3551 (1975).

160. Cone J., Guroff G., JBC, 246, 979—985 (1971).

161. Shiota T., Compr. Biochem., 21, 111—152 (1970).

162. Blakley R. L., The Biochemistry of Folic acid and Related Pteridines, North-Holland, Amsterdam, 1969.

163. Bacher A., Lingens F., JBC, 246, 7018—7022 (1971).

164. Plaut G. W. E., Compr. Biochem., 21, 11—45 (1970).

165. Plaut G. W. E., Smith C. M., Annu. Rev. Biochem., 43, 899—922 (1974).

166a. Mailänder B., Bacher A., JBC, 251, 3623—3628 (1976).

166. Lu S.-H., Alword W. L., Biochemistry, 11, 608—611 (1972).



Last update: 06/08/2026

Editorial and Educational Adaptation: This material has been compiled based on the primary/original source text. The project team performed an editorial review, corrected technical inaccuracies, structured sections, and adapted the content for an educational format.

What was processed:

  • elimination of formatting defects (OCR errors, structural breaks, corrupted characters);
  • editorial organization of content;
  • standardization of terminology in accordance with academic sources;
  • verification of factual statements against the original source text.

All mentions of the author, publication year, and origin of the primary text have been preserved in accordance with the source.