Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells, Volume 2 - D. Metzler 1980

Types of reactions catalyzed by enzymes
Selected isomerization and rearrangement reactions
References

1. Jencks W. P., (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 85—92. McGraw-Hill, New York. (Jencks W. Catalysis in Chemistry and Enzymology. — Moscow: Mir, 1972.)

2. Lowe I. N., Ingraham L. L. (1974). An Introduction to biochemical reaction mechanisms, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey.

3. Bruice T. C., Benkovic S. J. (1966). Bioorganic mechanisms, 2 vols. Benjamin, New York. (Bruice T., Benkovic S. Mechanisms of Bioorganic Reactions. — Moscow: Mir, 1970.)

4. Dixon J. E., Bruice T. C. (1971). J. Amer. Chem. Soc, 93, 6592—6597.

5. Kosower E. M. (1968). An introduction to physical organic chemistry, pp. 28, 81. Wiley (Interscience), New York.

6. Goldman P., Milne G. W. A., Keister D. B. (1968). J. Biol. Chem, 243, 428—434.

7. Doudoroff M., Barker H. A., Hassid W. Z. (1947). J. Biol. Chem., 168, 725—732, 733—746.

8. Silverstein P., Voet J., Reed D., Abeles R. H. (1967). J. Biol. Chem., 242, 1338— 1346.

9. DeToma F., Abeles R. H. (1970). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 29, 461.

10. Imoto T., Johnson L. N., North A. C. T., Phillips D. C., Rupley J. A. (1972). In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 665—868. Academic Press, New York.

11. Phillips D. C. (Nov. 1966). Sci. Am., 215, 78—90; (1967). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 57, 484—495.

12. Parsons S. M., Raftery M. A. (1972). Biochemistry, 11, 1623—1628.

13. Henderson R., Wang I. H. (1972). Annu. Rev. Biophys. Bioeng, 1, 1—26.

14. Dickerson R. E., Geis I. (1969). The Structure and action of Proteins, pp. 69—78. Harper, New York.

15. Banerjee S. K., Holler E., Hess G. P., Rupley J. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 4356—4367.

16. Banerjee S. K., Rupley J. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 8267—8274.

17. Dahlquist F. W., Rand-Meir T., Raftery M. A. (1968). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 61, 1194—1198.

18. Tu J.-I., Jacobson G. R., Graves D. J. (1971). Biochemistry, 10, 1229—1236.

19. Gold A. M., Legrand E., Sanchez G. R. (1971). J. Biol. Chem., 246, 5700— 5706.

20. Fisher E. H., Packer A., Saari J. C. (1970). Essays Biochem., 6, 23—68.

21. Robyt J. F., Chittenden C. G., Lee C. T. (1971). Archives Biochem. Biophys., 144, 160—167.

22. Robyt J. F., French D. (1970). J. Biol. Chem., 245, 3917—3927.

23. French D., Chan Y., England B. (1974). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 33, 1313.

24. Robyt J. F., French D. (1970). Archives Biochem. Biophys., 138, 662—670.

25. Thoma J. A., Spradlin J. E., Dygert S. (1971). In: The enzymes, 3rd. ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 115—189. Academic Press, New York.

26. Kassel В., Kay J. (1973). Science, 180, 1022—1027.

27. Kramer К. J., Felsted R. L., Law J. H. (1973). J. Biol. Chem., 248, 3021—3028.

28. Neurath H., Walsh К. A., Winter W. P. (1967). Science, 158, 1638—1644.

29. Blow D. M. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 185— 212. Academic Press, New York.

30. Stroud R. M., Kay L. M., Dickerson R. E. (1974). J. Mol. Biol., 83, 185—208.

31. Krieger M., Kay L. M., Stroud R. M. (1974). J. Mol. Biol., 83, 209—230.

32. Stroud R. M., Kay L. M., Dickerson R. E. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 125—140.

33. Robertas J. D., Kraut J., Alden R. A., Birktoft J. J. (1972). Biochemistry, 11, 4293—4303.

34. Delbaere L. T. J., Hutcheon W. L. B« James M. N. G., Thiessen W. E. (1975). Nature (London), 257, 758—763.

35. Robillard G., Shulman R. G. (1974). J. Mol. Biol., 86, 541—558.

36. Rogers G. A., Bruice T. C. (1974). J. Amer. Chem. Soc., 96, 2473—2481.

37. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 218—226. McGraw-Hill, New York.

38. Cruickshank W. H., Kaplan H. (1974). J. Mol. Biol., 83, 267—274.

39. Fersht A. R. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 71—73.

40. Porter W. H., Cunningham L. W., Mitchell W. M. (1971). J. Biol. Chem., 246, 7675—7682.

41. Glazer A. N., Smith E. L. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 501—546. Academic Press, New York.

42. Drenth J., Jansonius J. N., Koekoek R., Walthers B. G. (1971). Adv. Protein Chem., 25, 79—115; (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 485— 499. Academic Press, New York.

43. Brocklehurst К., Kierstan M. P. J. (1973). Nature (London), New Biol., 242, 167—170.

44. Quiocho F. A., Lipscomb W. N. (1971). Adv. Protein Chem., 25, 1—78.

45. Hartsuck J. A., Lipscomb W. N. (1971). In; The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.) , Vol. 3, pp. 1—56. Academic Press, New York.

46. Lipscomb W. N. (1972). Chem. Soc. Rev., 1, 319—336.

47. Bigbee W. L., Dahlquist F. W. (1974). Biochemistry, 13, 3542—3549.

48. Matthews B. W., Weaver L. H., Kester W. R. (1974). J. Biol. Chem., 249, 8030—8044.

49. Anderson R. A., Bosron W. F., Kennedy F. S., Vallee B. L. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72, 2989—2993.

50. Cathala G., Brunei C., Chappelet-Tordo, Lazdunski M. (1975). J. Biol. Chem., 250, 6046—6053.

51. Reid T. W., Wilson I. B. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 373—415. Academic Press, New York.

52. Chappelet-Tordo D., Iwatsubo M., Lazdunski M. (1974). Biochemistry, 13, 3754— 3762.

53. Bloch W., Schlesinger M. J. (1974). J. Biol. Chem., 249, 1760—1768.

54. VanEtten R. L., Hickey M. E. (1972). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 31, 451 (abstr.).

55. VanEtten R. L., Waymack P. P., Rehkop D. M. (1974). J. Amer. Chem. Soc., 96, 6783—6785.

56. Josse J., Wong S. С. K. (1971). In; The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 499—541. Academic Press, New York.

57. Moore S., Stein W. H. (1973). Science, 180, 458—464.

58. Richards F. M., Wyckoff H. W. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 647—806. Academic Press, New York.

59. Roberts G. С. K., Dennis E. A., Meadows D. H., Cohen J. S., Jardetsky O. (1969). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 62, 1151—1158.

60. Machuga E., Klapper M. H. (1975). J. Biol. Chem., 250, 2319—2323.

61. Gatte B. (1975). J. Biol. Chem., 250, 889—904.

62. Westheimer F. H. (1968). Acc. Chem. Res., 1, 70—78.

63. Misiow K. (1970). Acc. Chem. Res., 3, 321—331.

64. Bunton C. A. (1970). Acc. Chem. Res., 3, 257—265.

65. Ramirez F., Ugi I. (1971). Adv. Phys. Org. Chem., 9, 25—126.

66. Eckstein F. (1975). Angew. Chem., 14, 160—166.

67. Mildvan A. S. (1974). Annu. Rev. Biochem., 43, 357—399.

68. Benkovic S. J., Schray К. J. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 8, pp. 201—238. Academic Press, New York.

69. Arnone A., Bier C. J., Cotton F. A., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Richardson D. C., Richardson J. S.. Yonath A. (1971). J. Biol Chem., 246, 2302—2316.

70. Cotton F. A., Bier C. J., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Larsen S. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant Biol., 36, 243—249.

71. Anjinsen С. В., Cuałrecasas Р., Taniuchi Н. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 177—204. Academic Press, New York.

72. Sanchez G. R., Chaiken I. M., Anfinsen С. B. (1973). J. Biol. Chem., 248, 3653— 3659.

73. Cotton F. A., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Larsen S. (1973). J. Amer. Chem. Soc., 95, 4834—4840.

74. Brake A. J., Weber В. H. (1974). J. Biol. Chem., 249, 5452—5457.

75. Anthony R. S., Spector L. B. (1971). J. Biol. Chem., 246, 6129—6135.

76. Fletterick R. J., Bates D. J., Steitz T. A. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72 38—42.

77. Blake C. C. F., Evans P. R. (1974). J. Mol. Biol., 84, 585—601.

78. Schulz G. E., Elzinga M., Marx F., Schirmer R. H. (1974). Nature (London), 250, 120-123

78a. Williams R. E. (1976). Science, 192, 473—474.

78b. Buttlaire D. H., Cohn M. (1974). J. Biol. Chem., 249, 5733—5740.

78c. Lee Y. M., Benisek W. F. (1976). J. Biol. Chem., 251, 1553—1560.

79. Mildvan A. S., Cohn M. (1970). Adv. Enzymol., 33, 1—70.

80. Mildvan A. S., Engle I. L. (1972). In: The Methods in enzymology (C. H. W. Hirs and S. N. Timasheff, eds.), Vol. 26, Part C, pp. 654—682. Academic Press, New York.

81. O'Sullivan W. J., Reed G. H., Marsden К. H., Gough G. R., Lee C. S. (1972). J. Biol. Chem., 247, 7839—7843.

82. Fung С. H., Mildvan A. S., Allerhand A., Komoroski R., Scrutton M. C. (1973). Biochemistry, 12, 620—629.

83. A large number of papers on the application of magnetic Resonance methods to The Study of biochemical systems can be found in Ann. N. Y. Acad. Sci., Vol. 222, 1973.

84. McLaughlin A. C., Leigh J. S., Jr., Cohn M. (1976). J. Biol. Chem., 251, 2777— 2787.

85. Takai K., Kurashina Y., Suzuki-Hori C., Okamoto H., Hayaishi O. (1974). J. Biol. Chem., 249, 1965—1972.

86. Macchia V., Varrone S., Weissbach H., Miller D. L., Pastan I. (1975). J. Biol. Chem., 250, 6214—6217.

87. Layne P. P., Najjar V. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 996—972.

87a. Rose Z. B., Hamasaki N., Dube S. (1975), J. Biol. Chem,, 250, 7939—7942.

88. Nishimura J. S., Grinnell F. (1972). Adv. Enzymol., 36, 183—202.

88a. Bowman С. M., Nishimura J. S. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5609—5613.

88b. Pierson P. H., Bridger W. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 8524—8529.

89. Wedler F. C., Boyer P. D. (1971). J. Biol. Chem., 247, 984—992.

90. Tsuda Y., Stephani R. A., Meister A. (1971). Biochemistry, 10, 3186—3189.

91. Todhunter J. A., Purich D. L. (1975). J. Biol. Chem., 250, 3505—3509.

92. Hersh L. B., Jencks W. P. (1967). J. Biol. Chem., 242, 3468—3480, 3481—3486.

93. Solomon F., Jencks W. P. (1969). J. Biol. Chem., 244, 1079—1083.

94. Benson R. W., Boyer P. D. (1969). J. Biol. Chem., 244, 2366—2371.

94a. White H., Jencks W. P. (1976). J. Biol. Chem., 251, 1688—1699.

95. Mead C. G., Finamore F. J. (1969). Biochemistry, 8, 2652—2655.

96. Bond A. D., McClelland B. W., Einstein J. R., Finamore F. J. (1972). Archives Biochem. Biophys., 153, 207—214.

97. Kresse К., Neufeld E. F. (1972). J. Biol. Chem., 247, 2164—2170.

98. Roy A. B., Trudinger P. A. (1970). The biochemistry of Inorganic Compounds of sulphur. Cambridge Univ. Press, London and New York.

99. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, p. 465. McGraw-Hill, New York.

100. Rallen R. G., Jencks W. P. (1966). J. Biol. Chem., 241, 5851—5863.

101. Edsall J. T., Wyman J. (1958). Biophysical chemistry, Vol. 1, pp. 550ff. Academic Press, New York.

102. Lindskog S., Henderson L. E., Kannan К. K., Liljas A., Nyman P. O., Strandberg B. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 587—665. Academic Press, New York.

103. Kannan K. K., Notstrand В., Fridborg K., Lovgren S., Ohlsson A., Petef M. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72, 51—55.

104. Coates J. H., Gentle G. J., Lincoln S. F. (1974). Nature (London), 249, 773—775. 104a. Woolley P. (1975). Nature (London), 258, 677—682.

105. For a more detailed Discussion, see Jencks W. Р. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology. McGraw-Hill, New York.

106. Hanson K. R. (1966). J. Amer. Chem. Soc., 88, 2731—2742.

107. Bentley R. (1969). Molecular Asymmetry in biology, Vol. 1, p. 183. Academic Press, New York.

108. Waterson R. M., Hill R. L. (1972). J. Biol. Chem., 247, 5258—5265.

109. Schulz H. (1974). J. Biol. Chem., 249, 2704—2709.

110. Moskowitz G. J., Merrick J. M. (1969). Biochemistry, 8, 2748—2755.

111. Hill R. L., Teipel J. W. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 539—571. Academic Press, New York.

112. Rose I. A. (1972). CRC Crit. Rev. Biochem., 1, 33—57.

113. Schmidt D. E., Jr., Nigh W. G., Tanzer C., Richards J. H. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5849—5854.

114. Nigh W. G., Richards J. H. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5847—5848.

115. Hansen J. N., Dinovo E. C., Boyer P. D. (1969). J. Biol. Chem., 244, 6270—6279.

116. Dinovo E. C., Boyer P. D. (1971). J. Biol. Chem., 246, 4587—4593.

117. Hanlon D. P., Westhead E. W. (1969). Biochemistry, 8, 4247—4260.

118. Nowak T., Mildvan A. S., Kenyon G. L. (1973). Biochemistry, 12, 1690—1701.

119. Rose I. A., O'Connell E. L. (1967). J. Biol. Chem., 242, 1870—1879.

120. Glusker J. P. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 413— 439. Academic Press, New York.

121. Dougherty T. B., Williams V. R., Younathan E. S. (1972). Biochemistry, 11, 2493—2498.

122. Ingraham L. L., (1962). Biochemical mechanisms, pp. 48—58. Wiley, New York.

123. Kiss J. (1974). Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 29, 229—303.

124. Bordwell F. G., Weinstock J., Sullivan T. F. (1971). J. Amer. Chem. Soc., 93, 4728—4735.

125. Seltzer S. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 381—406.

126. Schroepfer G. J., Jr. (1966). J. Biol. Chem., 241, 5441—5447.

127. Hill R. К., Newkome G. R. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5893—5894.

128. Andrews P. R., Smith G. D., Young I. G. (1973). Biochemistry, 12, 3492—3498.

129. Annett R. G., Kosicki G. W. (1969). J. Biol. Chem., 244, 2059—2067.

130. Noltmann E. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 271—354.

131. Speck J. C., Jr. (1958). Adv. Carbohydr. Chem., 13, 63—103.

132. Cram D. J., Gosser L. (1964). J. Amer. Chem. Soc., 86, 2950—2952.

133. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 207—213. McGraw- Hill, New York.

134. Schray К. L., Rose I. A. (1971). Biochemistry, 10, 1058—1062.

135. Knowles J. R., Leadlay P. L., Maister S. G. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 157—164.

136. Banner D. W. et al. (1975). Nature (London), 255, 609—614.

137. Talalay P., Benson A. M. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 591—618. Academic Press, New York.

138. Malhotra S. K., Ringold H. J. (1965). J. Amer. Chem. Soc., 87, 3228—3236.

139. Klinman J. P., Rose f. A. (1971). Biochemistry, 10, 2259—2266, 2267—2272.

140. Hopper D. J., Cooper R. A. (1972). Biochem. J., 128, 321—329.

141. Lenz H., Wunderwald P., Bushmeier V., Eggerer H. (1971). Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 352, 517—519.

142. Gehring U. Lynen F. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 391—405. Academic Press, New York.

143. Kornblatt J. A., Rudney H. (1971). J. Biol. Chem., 246, 4417—4423.

144. Horecker B. L., Tsolas O., Lai C. Y. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 213—258. Academic Press, New York.

145. Lai C. Y., Horecker B. L. (1972). Essays Biochem., 8, 149—178.

146. Lai C. Y., Nakai N., Chang D. (1974). Science, 183, 1204—1205.

147. Model P., Ponticorvo L., Rittenberg D. (1968). Biochemistry, 7, 1339—1347.

148. Christen P., Riordan J. F. (1968). Biochemistry, 7, 1531 —1538.

149. Tsolas O., Horecker B. L. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 259—280. Academic Press, New York.

150. Wood W. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 281 — 302. Academic Press, New York.

151. Higgins M. J. P., Kornblatt J. A., Rudney H. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 407—434. Academic Press, New York.

151a. Miziorko H. M., Clinkenbeard К. C., Reed W. D., Lane M. D. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5768—5773.

152. Spector L. B. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 357— 389. Academic Press, New York.

153. Gottschalk G., Dittbrenner S., Lenz H., Eggerer H. (1972). Eur. J. Biochem., 26, 455—461.

154. Lenz H., Buckel W., Wunderwald P., Biedermann G., Bushmeier V., Eggerer H., Cornforth J. W., Redmond J. W., Mailaby R. (1971). Eur. J. Biochem., 24, 207—215.

155. Retey J., Lilthy J., Arigoni D. (1970). Nature (London), 226, 519—521.

156. Guynn R. W., Veach R. L. (1973). J. Biol. Chem., 248, 6966—6972.

157. Hersch L. В. (1973). J. Biol. Chem., 248, 7295—7303.

158. Robinson J. В., Jr., Singh М., Srere Р. А. (1976). Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 73, 1872—1876.

158a. Singh M., Srere P. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5818—5825.

159. Bessman S. P., Layne E. C., Ir. (1950). Arch. Biochem., 26, 25—32.

160. Steinberger R., Westheimer F. H. (1951). J. Amer. Chem. Soc., 73, 429—435.

161. Fridovich I. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 255— 270. Academic Press, New York.

162. Utter M. F., Kolenbrander H. M. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 117—168. Academic Press, New York.

162a. Noce P. S., Utter M. F. (1975). J. Biol. Chem., 250, 9099—9105.

163. Krebs H. A., Roughton F. J. W. (1948). Biochem. J., 43, 550—555.

164. Kaziro Y., Hass L. F., Boyer P. D., Ochoa S. (1962). J. Biol. Chem., 237, 1460— 1468.

165. Cooper T. G., Tchen T. T., Wood H. G., Benedict C. R. (1968). J. Biol. Chem. 243, 3857—3863.

166. Siegel M. I., Lane M. D. (1973). J. Biol. Chem., 248, 5486—5498.

167. Siegel M. I., Wishnik M., Lane M. D. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 169—192. Academic Press, New York.

168. Buchanan В. В., Schürtmann P. (1973). Curr. Top. Cell. Reg., 7, 1—20.

169. Ryan F. J., Tolbert N. E. (1975). J. Biol. Chem., 250, 4229—4233.

170. Bowes G., Ogren W. L. (1972). J. Biol. Chem., 247, 2171—2176.

171. Bassham J. A., Kirk M. (1973). Plant Physiol., 52, 407—411.

172. Mortimer C. E., Niehaus W. G., Jr. (1974). J. Biol. Chem., 249, 2833—2842.

173. Clifford К., Cornforth I. W., Mallaby R., Phillips G. T. (1971). J. Chem. Soc., Chem. Commun., pp. 1599—1600.

173a. Poulter C. D., Satterwhite D. M., Rilling H. C. (1976). J. Amer. Chem. Soc., 98, 3376—3377.

174. Dagley S., Nicholson D. E. (1970). An introduction to metabolic pathways, pp. 48— 52. Wiley, New York.

175. Franzen V. (1957). Chem. Ber., 90, 623—633.

176. Rose I. A. (1957) Biochim. biophys. acta, 25, 214—215,

176a. Hall S., Doweyko A. M., Jordan F. (1976). J. Amer. Chem. Soc., 98, 7460—7461.