Practical Protein Chemistry - A. Darbre 1989
Determination of protein oligomer composition. Preparation of monomers and polypeptide chains
References
1. Ackers G. К., In: The Proteins, I, 3rd edn., Neurath H., Hill R, L. (Eds.), Academic Press, New York, 1975, pp. 2—94.
2. Ahmadi B., Anal. Bioehem., 97, 229—231 (1979).
3. Allen R. C., Maurer H. R. (Eds.), Electrophoresis and Isoelectric Focusing in Polyacrylamide Gels, Walter de Gruyter, Berlin, 1974.
4. Amos L. A., In: Techniques in Protein and Enzyme Biochemistry, B, 111, Elsevier/North-lIolland, Shannon, 1978, pp. 1—26.
5. Andersson L. O., Borg Н., Mikaelsson М, FEBS Lett., 20, 199—202 (1972).
6. Andrews P., Biochein. J., 91, 222—233 (1964).
7. Anfinsen C. B.t Haber E., J. Biol. Chcm., 236, 1361 — 1363 (1961).
8. Ansari A. A., Mage R. G., J Chromatogr., 140, 98—102 (1977).
9. Aoshima Н., Anal. Biochein., 95, 371—376 (1979).
10. Asquiih R. S., Olter burn M. S., Sinclair W. J., Angew. Chem. Int. Edn., 13, 514—520 (1974).
11. Atassi M. Z., Arch. Bioehem. Biophys., 120, 56—59 (1967).
12. Axelsson J. Chromatogr., 152, 21—32.
13. Baker T. S., Eisenberg D., Eiserling F. A., Weissman L., J. Mol. Biol., 91, 391-399 (1975)
14. Ballou B., McKean D. J., Freedlender E. F., Smithies O., Proc. Natl. Acad. Sсi. U.S.A., 73, 4487—4491 (1976).
15. Banks B. E. C., Doonan S., Flogel AL, Porter P. B., Vernon C. A., Walker J. М., Crouch T. H., Halsey J. F., Chian cone E., Fasella P., Eur. J. Biochem., 71, 469—473 (1976).
16. Bates D. L., Harrison R. A., Perham R. N., FEBS Letts., 60, 427—430 (1975).
17. Bates D, L., Perham R. M, Coggins J. R., Anal. Bioehem., 68, 175—184 (1975).
18. Belew M., Fohlman J., Janson J. C., FEBS Letts., 91, 302—304 (1978).
19. Belew AL, Porath J., Fohlman J., Janson J-C., J. Chromatogr., 147, 205— 212 (1978).
20. Bijlholt M. M. C., Van Brüggen E. F. J., Bonaventura Eur. J. Bioehem., 95, 399—405 (1979).
21. Birdi K. S., Anal. Bioehem., 74, 620—622 (1976).
22. Bock R. M., Ling N.-S., Anal. Chem., 26, 1543—1546 (1954).
23. Braunitzer G., Schrank В., Ruhfus A., Peterson S., Peterson U., Hoppe-Seyler’s z. Physiol. Chem., 352, 1730—1732 (1971).
24. Broadmeadow А. С. Wilce Р. А., Anal. Błochem., 100, 87—91 (1979).
25. Brouwer J., J. Chromatogr., 179, 342—345 (1979).
26. Brown W. E., Howard G. C., Anal. Błochem., 101, 294—298 (1980).
27. Bull II. Breese K., Arch. Błochem. Biophys., 202, 116—120 (1980).
28. Bull H. ВBreese K., Ferguson G. L., Swenson C. A., Arch. Błochem. Biophys., 104, 297—304 (1964).
28. Burgess R. R., J. Biol. Chem., 244, 6168—6176 (1969).
30. Burley R. W., Biochemistry, 12, 1464—1470 (1973).
31. Chan W. W.-С., Biochemistry, 7, 4247—4253 (1968).
32. Chantler P. D., Gratzer W. В., Anal. Biochem., 91, 626—635 (1978).
33. Chrambach A., Molec. Cellular Biochem., 29, 23—46 (1980).
34. Chrambach A., Rodbard D., Science, 172, 440—451 (1971).
35. Chrambach A., Jovin T. AL, Svendsen P. J., Rodbard D., In: Methods of Protein Separation, vol. 2, Catsimpoolas N. (Ed.), Plenum Press, New York, London, 1976, pp. 27—144.
36. Cohn E. J., Edsall J. T., In: Proteins, Amino Acids and Peptides, Reinhold, New York, 1943, p. 602.
37. Cole R. D., Methods Enzyrnol., 11, 206—208 (1967).
38. Cole E. G., Mecham D. A., Anal. Biochem., 14, 215—222 (1966).
39. Cook R. A., Koshland D. E., Proc. Natl, Acad. Sci U.S.A, 68, 247—254 (1969).
40. Crewiher W. G., Proc, 5th Wool Text. Res. Conf. Aachen, 1975, 1, 1—101 (1976).
41. Crewiher W. G., Inglis A. SMcKern N. М., Biochem, J., 173, 365—371 (1978).
42. Crewiher W. G., Dowling L. M., Gough К. H., Marshall R. G., Sparrow L. G., In: Fibrous proteins: Scientific, Industrial and Medical Aspects, vol. 2, Parrv D. A. D., Creamer L. K. (Eds.), Academic Press, London, 1980, pp. 151 — 159.
43. Davis B. J., Ann. N. Y. Acad. Sci., 121, 404—427 (1964).
44. Davies G. E., Siark G. R., Proc, Natl. Acad. Sci. U.S.A., 66, 651—656 (1970).
45. De Abreu R. A., De Vries J., De Kok A., Veeger C., Eur. J. Biochem., 97, 379—387 (1979).
46. De Jong W. W., Zweers A., Cohen L. H, Biochem. Biophys. Res. Commun., 82, 532—539 (1978).
47. Dirnhuber P., Schutz F., Biochem. J., 42, 628—632 (1948).
48. Dixon М., Biochem. J., 54, 457—458 (1953).
49. Djondjurov L., Hollzer H., Anal. Biochem., 94, 274—277 (1979).
50. Dohnal J. C., Garvin J. E., Biochim. Biophys. Acta, 576, 393—403 (1979).
51. Dowling L. М., Crewiher W. G., Preparative Biochemistry, 4, 203—226 (1974).
52. Du Y. C., Jiang R. Q., Tsou C. L., Sci. Sin., 14, 229—236 (1965).
53. Edelman G. M., Gall W. E., Waxdal M. J., Konigsberg W. Biochemistry, 7, 1950—1958 (1968).
54. Edman P., Begg G., Eur. J. Biochem., 1, 80—91 (1967).
55. Edman P., Menschen A., In: Protein Sequence Determination, Needleman S. B. (Ed.), 2nd edn., Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1975, pp. 232—279.
56. Epstein C. J., Goldberger R. F., J. Biol. Chem., 238, 1380—1383 (1963).
57. Ferguson K. A., METABOLISM, 13, 985—1002 (1964).
58. Fessler J. H., Bailey A. Biochim. Biophys. Acta, 117, 368—378 (1966).
59. Fischer L., In: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, vol. 1, part II, Work T. S., Burdon R. H. (Ed.), 2nd edn., North-Holland, Amsterdam, 1980, pp. 157—396.
60. Fish W. W., Mann K. G., Tanford C., J. Biol. Chem., 244, 4989—4994 (1969).
61. Fishbein W. A., Anal. Biochem., 46, 388—401 (1972).
62. Frieden C., Nicol L. W. (Eds.), Protein-Structure/156.html">Protein Interactions, Wiley, New York, 1981.
63. Gianazza E., Righetti P. G., J. Chromatogr., 193, 1—8 (1980).
64. Gibson D. R., Gracy R. W., Anal. Biochem., 96, 352—354 (1979).
65. Gillespie J. M., Frenkel M. Aust. J. Biol. Sci., 27, 617—627 (1974).
66. Gross Methods Enzymol., 11, 238—255 (1967).
67. Guay M., Lamy F., Trends Biochem. Sci., 160—164 (1979).
68. Gurd F. R. A., Methods Enzymol., 25, 424—438 (1972).
69. Habeeb A. F. S. A., Methods Enzymol., 25, 457—464 (1972).
70. Haber E., Anfinsen C. B., J. Biol. Chem., 237, 1839—1844 (1962).
71. Hagel P., Gerding J. J. T., Fieggen W., Bloemendal H., Biochim. Biophys. Acta, 243, 366—373 (1971).
72. Hajda J., Bartka F., Friedrich P., Eur. J. Biochem., 68, 373—383 (1976).
73. Hames B. D., Rickwood D. (Eds.), Gel Electrophoresis of Proteins, IRL Press, London, 1981.
74. Henkel W., Rauterberg J., Glanville R. W., Eur. J. Biochem., 96, 249—256 (1979).
75. Henschen-Edman A., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf., Previero A., Coletti-Previero M.-A. (Eds.), North-Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1977, pp. 7—18.
76. Higgins R. C., Dahmus A4. Anal. Biochem., 93, 257—260 (1979).
77. Hill M., Bechet J., d’Albis A., FEBS Letts., 102, 282—286 (1979).
78. Hirs C. H. W., Methods Enzymol., 11, 197—199 (1967).
79. Hofmeister F., Arch. Exptl. Pathol. Pharmakol., 24, 247—260 (1888).
80. Houghten R. A., Li C. A., Anal. Biochem., 98, 36—46 (1979).
81. Housley T. J., Tanzer M. L., Henson E., Gallop P. M., Biochem. Biophys. Res. Commun., 67, 824—830 (1975).
82. Hucho F., Mullner H., Sund A., Eur. J. Biochem., 59, 79—87 (1975).
83. Hunkapiller M. W., Hood L. E., Science, 207, 523—525 (1980).
84. Inglis A. S., J. Chromatogr., 123, 482—485 (1976).
85. Inglis A. S., Liu T. Y., J. Biol. Chem., 245, 112—116 (1970).
86. Inglis A. S., McMahon D. T. W., Roxburgh С. M., Takayanagi H., Anal. Biochem., 72, 86—94 (1976).
87. Inglis A. S., Rivett D. E., McMahon D. T. W., FEBS Lett., 104, 115—118 (1979).
88. Jeffrey P. D., In: Protein-Protein Interactions, Frieden C., Nicol L. W. (Eds.), Wiley, New York, 1981, pp. 213—257.
89. Johansson L., Lundgren A., J. Biomed. Biophys, Methods, 1, 37—44 (1979).
90. Katsoyannis P. G., Schwartz G. P., Methods Enzymol., 47, 501—578 (1977).
91. Kirschner K., Bisswanger A., Ann. Rev. Biochem., 45, 143—166, (1976).
92. Klostermeyer A., Methods Enzymol., 107, 258—261 (1984).
93. Klotz I. M., Darnall D. W., Langerman N. R., In: The Proteins, I, 3rd edn., Neurath II., Hilt R. L. (Eds.), Academic Press, New York, 1975, pp. 293— 411.
94. Kubota I., Tsugita A., Eur. J. Biochem., 106, 263—268 (1980).
95. Laemmli U. K., Nature (Lond.), 227, 680—685 (1970).
96. Lakshmanan T. K., Lieberman S., Arch. Biochem. Biophys., 53, 258—281 (1954).
97. Lambin P., Anal. Biochem., 85, 114—125 (1978).
98. Lambin P., Fine J. M., Anal. Biochem., 98, 160—168 (1979).
99. Lambin P., Rochu D., Fine J. M., Anal. Biochem., 74, 567—575 (1976).
100. Landon M., Methods Enzymol., 47, 145—149 (1977).
101. Lasky M., In: Electrophoresis 78, Catsimpoolas N. (Ed.), Elsevier, Amsterdam, 1978, pp. 195—210.
102. Leighton P. H., Fisher W. K., Moon K. E., Thompson E. O. P., Aust. J. Biol. Sci., 33, 513—520 (1980).
103. Light N. D., Bailey A. In: Fibrous Proteins: Scientific, Industrial and Medical Aspects, Parry D. A. D., Creamer L. K. (Eds.), vol. 1, Academic Press, New York, 1979, pp. 151 —177.
104. Lin A. W. M., Castell D. O., Anal. Biochem., 86, 345—356 (1978).
105. Liu T. Y., In: The Proteins, III, 3rd edn., Neurath H., Hill R. L. (Eds.), Academic Press, New York, 1977, pp. 239—402.
106. Lockridge O., Eckerson H. W., La Du B. N., J. Biol. Chem., 254, 8324— 8330 (1979).
107. Loewy A. G., Methods Enzymol., 107, 241—257 (1984).
108. McElvain M., Schroeder J. P., J. Am. Chem. Soc., 71, 40—46 (1949).
109. Maclaren J. A., Milligan B., Wool Science: The Chemical Reactivity of the Wool Fibre, Science Press, Sydney, 1981.
110. Mahuran D., J. Chromatogr., 172, 394—396 (1979).
111. Mann K. G., Fish W. W., Methods Enzymol., 26, 28—42 (1972).
112. Manwell C., Biochem. J., 165, 487—495 (1977).
113. Margolis J., Kenrick K. G., Anal. Biochem., 25, 347—362 (1968).
114. Marshall R. C., J. Invest. Derm., 75, 264—269 (1980).
115. Marshall R. C., Text. Res. J., 51, 106—108 (1981).
116. Marshall R. C., Blagrove R. J., J. Chromatogr., 172, 351—356 (1979).
117. Matacic S. S., Loewy A. G., Biochim. Biophys. Acta, 576, 263—268 (1979).
118. Matheka H. D., Enzmann P. J., Bachrach H. L., Migl B., Anal. Biochem., 81, 9—17 (1977).
119. Maurer H. R. (Ed.), In: Disc electrophoresis and Related Techniques of Polyacrylamide gel electrophoresis, 2nd edn., Walter de Gruyter, Berlin, 1971.
120. Meighen E. A., Schachman H. K., Biochemistry, 9, 1163—1176 (1970).
121. Mendel-Hartvig I., Anal. Biochem., 121, 215—217 (1982).
122. Monsigny M., Seine C., Obrenovitch A., Roche A., Delmotte F., Boschetti E., Eur. J. Biochem., 98, 39—45 (1979).
123. Morgan G., Ramsden D. B., J. Chromatogr., 161, 319—323 (1978).
124. Mort A. J., Lamport D. T. A., Anal. Biochem., 82, 289—309 (1977).
125. Muranova T. A., Muranov A. V., Sov. J. Bioorg. Chem., 5, 747—750 (1979).
126. Noel D., Nikaido K., Ames G. F., Biochemistry, 18, 4159—4165 (1979).
127. Kozaki Y., Methods Enzymol., 26, 43—50 (1972).
128. O'Farrell P. H., J. Biol. Chem., 250, 4007—4021 (1975).
129. Paz M. A., Pereyra В., Gallop P. M., Seifer S., J. Mechanochem. Cell Motility, 2, 231—239 (1974).
130. Pereyra B., Blumenfeld О. О., Paz M. A., Henson E., Gallop P. M, J. Biol. Chem , 249, 2212—2219 (1974).
131. Perham R. N.. Phil. Trans, R. Soc. Loud. B, 272, 123—136 (1975).
132. Peters K., Richards F. M., Ann. Rev. Biochem., 46, 523—551 (1975).
133. Peterson E. A., In: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, vol 2, Work T. S., Work E (Eds.), North-Holland, Amsterdam, Oxford, 1970, pp. 223—396
134. Pharmacia, Gel filtration Theory and Practice, Uppsala, Sweden 1979.
135. Pillai S., Bachhawat B. E., J. Mol. Biol., 131, 877—881 (1979).
136. Podell D. N., Abraham G. N., Biochem. Biophys. Res. Commun., 81, 176— 185 (1978).
137. Podusto J. F., Podbard D., Anal. Biochem., 101, 394—406 (1980).
138. Pochling H.-M., Neuhoff V., Electrophoresis, 2, 141 —147 (1981).
139. Prestidge R. L., Hearn M. T. W., Anal. Biochem., 97, 95—102 (1979).
140. Radola B. Biochim. Biophys. Acta., 295, 412—428 (1973).
141. Radola B. J., Biochim. Biophys. Acta., 386, 181 — 196 (1974).
142. Reid M. S., Bieleski B. L, Anal. Biochem., 22, 374—381 (1968).
143. Reynolds J. A., Tanford C., J. Biol. Chem., 245, 5161—5165 (1970).
144. Righetti Р. G., Drysdale J. W., J. Chromatogr., 98, 271—321 (1974).
145. Robins S. P., Bailey A. J., FEBS Lett., 38, 334—336 (1974).
146. Robins S. P., Bailey A. J., Biochem. J., 149, 381—385 (1975).
147. Robins S. P., Bailey A. Biochem. J., 163, 339—346 (1977).
148. Rodbard D., In: Methods of Protein Separation, vol. 2, Catsimpoolas N. (Ed.), Plenum Press, New York, 1976, pp. 145—179.
149. Rodbard D., In: Methods of Protein Separation, vol. 2, Catsimpoolas N. (Ed.), Plenum Press, New York, 1976, pp. 181—218.
150. Rüegg U. T., Rudinger J., Int. J, Pept. Prot. Res., 6, 447—456 (1974).
151. Rüegg U. T., Rudinger Methods Enzymol, 47, 111 —116 (1977).
152. Rüegg V. T., Rudinger J., Methods Enzymol., 47, 116—122 (1977).
153. Rüegg U. T., Jarvis D., Rudinger J., Biochem. J., 179, 127—134 (1979).
154. Sammons D. W., Adams L. D., Nishizawa E. E., Electrophoresis 2, 135— 141 (1981).
155. Savige W. E., Fontana A., Methods Enzymol., 47, 442—453 (1977a).
156. Savige W. Fontana A., Methods Enzymol, 47, 453—459 (1977b).
157. Scanu A. M., Edelstein C., Anal. Biochem., 44, 576—588 (1971).
158. Schirmer R. H., Untucht-Grau R., РаІ E. F., Schulz G. E., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf., Previero A., Coletti-Previcro M.-A. (Eds.), North-Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1977, pp. 265—276.
159. Schlesinger M., Cell, 17, 813—819 (1979).
160. Schram E., Moore S., Bigwood E. Biochem. J., 57, 33—37 (1954).
161. Schreiber G., Dryburgh H., Millership A., Matsuda Y., Inglis A., Phillips J.. Edwards K., Maggs J. J., Biol. Chem, 254, 12013—12019 (1979).
162. Schwam H., Michelson S., Randall W. C., Sondey J. M., Hirschmann R., Biochemistry, 18, 2828—2833 (1979).
163. Scopes R. K., In: Techniques of Protein and Enzyme Biochemistry В101, Elsevier/Norlh-Holland, Shannon, 1978, pp. 1—42.
164. Segrest J. P., Jackson R. L., Methods Enzymol., 28, 54—63 (1972).
165. Siezen R. FEBS Lett., 100, 75—80 (1979).
166. Stark G. R., Biochemistry, 4, 1030—1036 (1965).
167. Siegemann H., In: Electrokinetic Separation Methods, Righetti P. G., Van Oss C. J., Vanderhoff J. W. (Eds.), Elsevier/North-Holland, Amsterdam, 1979, pp. 313—336.
168. Steinert P. M., Idler W. W., Biochem. J., 151, 603—614 (1975).
169. Stimier N. P., Tanzer M. L., Biochim. Biophys. Acta, 365, 425—433 (1974)
170. Studier F. W., J. Mol. Biol., 79, 237—248 (1973).
171. Sutoh K., Chiao Y.-C. C., Harrington W. F., Biochemistry, 17, 1234—1239 (1978).
172. Tanzer M. L., In: Biochemistry of Collagen, Ramachandran G. N., Reddi A. H. (Eds.), Plenum Press, New York, 1976, pp. 137—162.
173. Thomas J. O., In: Techniques in Protein and Enzyme Biochemistry В 106, Elscvier/North-Holland, Shannon, 1978, pp. 1—22.
174. Thompson E. O. P., O'Donnell I. Aust. J. Biol. Sci., 19, 1139—1151 (1966).
175. Tuszynski G. P., Datnsky С. H., Führer J. P., Warren L., Anal. Biochem., 83, 119—129 (1977).
176. Ui N., Biochim. Biophys. Acta., 229, 567—581 (1971).
177. Van Holde К. E., In: The Proteins, I, 3rd edn., Neurath H., Hill R. L. (Eds.), Academic Press, New York, 1975, pp. 225—291.
178. Vinograd J. RHutchinson W. D., Schroeder W. A., J. Am. Chem. Soc., 81, 3168—3169 (1959).
179. Von Hippel P. H., Schleich T., In: Structure and Stability of Biological Macromolecules, Timasheff S. N., Fasman G. D. (Eds.), Marcel Dekker, New York, 1969, pp. 417—454.
180. Walker J. E., Auffret A. D., Came A. F., Naughton M. A., Runswick M. J., In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf., Birr C. (Ed.), Elsevier/North-Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1980, pp. 257—265.
181. Ward C. W., Dopheide T. A. A., Virology, 103, 37—53 (1980).
182. Weber К., Osborn M., J. Biol. Chem., 244, 4406—4412 (1960).
183. Weber K., Osborn M., In: The Proteins, I, 3rd edn., Neurath H., Hill R. L (Eds.), Academic Press, New York, 1975, pp. 179—223.
184. Wieland F., Renner L., Verfurth C., Lynen F., Eur. J. Biochem., 94, 189— 197 (1979).
185. Wright D. J., Boulter D., Biochem. J., 141, 413—418 (1974).
186. Yamato S., Murachi T., Eur. J. Biochem., 93, 189—195 (1979).
Last update: 06/08/2026
Editorial and Educational Adaptation: This material has been compiled based on the primary/original source text. The project team performed an editorial review, corrected technical inaccuracies, structured sections, and adapted the content for an educational format.
What was processed:
- elimination of formatting defects (OCR errors, structural breaks, corrupted characters);
- editorial organization of content;
- standardization of terminology in accordance with academic sources;
- verification of factual statements against the original source text.
All mentions of the author, publication year, and origin of the primary text have been preserved in accordance with the source.