Биохимические основы жизнедеятельности организма человека - Волков Н.И., Несен Э.Н. 2000

Биохимические основы жизнедеятельности организма человека
Биохимия белков
Аминокислоты

Аминокислоты — это производные органических (карбоновых) кислот, со­держащие одну или несколько аминогрупп (-NH₂). Аминогруппа в амино­кислотах чаще находится в a-положении углеродного атома по отношению к карбоксильной группе, т. е. присоединена к первому атому углерода, с которым связана карбоксильная группа. Каждая аминокислота может рас­сматриваться как вещество, у которого к атому углерода присоединены аминогруппа (-NH₂), карбоксильная группа (-СООН), атом водорода (Н) и различная боковая углеродная цепь, обозначенная как радикал (R), что видно из общей формулы и пространственной модели аминокислоты:

Все аминокислоты различаются химическим составом и строением боко­вой углеродной цепи либо радикалом (табл. 19). Особенности строения боковых цепей аминокислот, входящих в Белки, характеризуют Свойства белков, лежат в основе проявления их разнообразных функций и придают им биологическую индивидуальность.

ТАБЛИЦА 19. Химическое Строение отдельных групп основных аминокислот

Классификация аминокислот. Аминокислоты в зависимости от стро­ения радикала делятся на ациклические, имеющие незамкнутый, и цикли­ческие, имеющие замкнутый углеродный радикал. В зависимости от коли­чества функциональных групп (-NH₂ и -СООН) ациклические аминокис­лоты делятся на моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые и Диаминодикарбоновые кислоты. Отдельные ациклические аминокислоты могут содержать оксигруппу (-ОН) или сульфгидрильную группу (-SH). Они называются оксикислотами (Серин, Тирозин) или серосодержащими аминокислотами (Цистеин, цистин, Метионин).

Циклические аминокислоты делятся на гомоциклические и гетероцик­лические. Гомоциклические аминокислоты имеют в цикле только атомы углерода (фенилаланин, тирозин). В гетероциклических аминокислотах в цикле присутствуют и другие химические элементы, например азот (трип­тофан, Гистидин, Пролин).

Аминокислоты различаются особенностями своего метаболизма и обычно подразделяются на заменимые и незаменимые.

Заменимые и Незаменимые аминокислоты. Большинство амино­кислот синтезируются в клетках организма в процессе обмена веществ и называются заменимыми. Непоступление их с пищей не вызывает сущес­твенных изменений в обмене веществ. Другие аминокислоты не синтези­руются в организме, поэтому называются незаменимыми. Эти амино­кислоты обязательно должны поступать с пищей. Для взрослых людей не­заменимыми являются девять аминокислот, а для детей необходима еще десятая — Аргинин (суточная потребность для них варьирует в пределах 0,5-6 г).

Аминокислоты

Белки пищи, содержащие все незаменимые аминокислоты, называ­ются полноценными. Такие белки содержатся в основном в продуктах жи­вотного происхождения и являются неотъемлемым компонентом рацио­нального питания человека.

Свойства аминокислот. Химически чистые аминокислоты представ­ляют собой белые со слабым запахом безвкусные порошки. Однако соли некоторых аминокислот имеют вкус и запах. Так, например, натриевая соль глутаминовой кислоты имеет вкус и запах куриного бульона, поэто­му используется как пищевая приправа. Большинство аминокислот раство­римы в воде и не растворимы в органических растворителях.

Аминокислоты В водных растворах диссоциируют на ионы:

В нейтральной среде они находятся в биполярной форме, имея поло­жительный (-NH₃) и отрицательный (-COO-) заряды.

Аминокислоты — амфотерные соединения, поскольку в водных раство­рах могут взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями:

В зависимости от количества амино- или карбоксильных групп амино­кислоты могут иметь положительный заряд на молекуле и проявлять ос­новные свойства (аргинин, лизин, гистидин) или отрицательный заряд и проявлять кислотные свойства (аспарагиновая и глутаминовая кислоты).

Амфотерные свойства аминокислот влияют на Кислотно-основные свойства белков и их биологические Функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок ге­моглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гис­тидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях pH.

Значение аминокислот. В клетках организма существует определен­ный метаболический уровень (пул) аминокислот, который включает амино­кислоты, образовавшиеся при распаде белков пищи и тканевых белков, а также вновь синтезированные (заменимые) аминокислоты. В большей сте­пени аминокислоты (400 г ⋅ сут^-1) используются для синтеза белков тела, в меньшей (30 г ⋅ сут^-1) — для синтеза других азотсодержащих сое­динений (рис. 86). Аминокислоты могут превращаться в Углеводы или Жирные кислоты, холестерин и Кетоновые тела, а также окисляться до конеч­ных продуктов СО₂, Н₂О, NH₃ с выделением энергии.

Рис. 86 Образование метаболического пула аминокислот и их использование в тканях организма

Из отдельных аминокислот синтезируются многие биологически актив­ные вещества: ГОРМОНЫ, Коферменты, биогенные амины. Так, из фенилала­нина и тирозина синтезируются гормоны катехоламины (адреналин и норад­реналин) и тироксин. Аминокислота аланин входит в состав кофермента аце­тилирования (КоА). Метионин используется для синтеза нейропередатчика ацетилхолина, который играет важную роль в функции нервной системы. Применяется он при лечении заболеваний нервной системы и для улучшения восстановительных процессов, в том числе и в спортивной практике.

При декарбоксилировании аминокислот образуются биогенные амины. Основными биогенными аминами являются у-аминомасляная кислота, гистамин, серотонин и креатин. ГАМК образуется в мозге из глутаминовой кислоты. Накопление ее в мозге приводит к развитию процессов торможе­ния в моторных центрах ЦНС. Гистамин образуется в различных тканях при декарбоксилировании гистидина и поэтому называется тканевым гормо­ном. Он вызывает расширение мелких кровеносных сосудов и сужение крупных, а также сокращение гладких мышц внутренних органов. Гистамин участвует в возникновении болевого синдрома, стимулирует образование соляной кислоты в желудке. Серотонин образуется из трип­тофана. Он участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, частоты дыхания, почечной фильтрации. В больших дозах серотонин стимулирует, а в малых — подавляет деятельность ЦНС. Креатин синтези­руется в тканях из заменимых аминокислот аргинина и глицина (рис. 87). Под действием креатинкиназы и АТФ он превращается в креатинфосфат, который используется для ресинтеза АТФ в мышцах (см. главы 3 и 15). Ко­личество креатинфосфата пропорционально мышечной массе. Креатин и креатинфосфат превращаются в креатинин, который выводится с мочой. Количество креатинина, выделяющегося из организма, пропорционально общему содержанию креатинфосфата и может использоваться для харак­теристики массы мышц. При уменьшении мышечной массы уменьшается также содержание креатинина в моче.