БІОХІМІЯ - Підручник - Остапченко Л. І. - 2012

Розділ 7. ЕНЗИМОЛОГІЯ

7.1. Загальна характеристика ферментів як біологічних каталізаторів

7.1.2.Каталітична ефективність

Більшість реакцій, що каталізуються ензимами, є високоефективними, вони відбуваються в 108-1014 разів швидше, ніж неферментативні реакції. Кожна молекула ферменту здатна за секунду трансформувати від 100 до 1000 молекул субстрату на продукт. Кількість молекул субстрату, перетворених на продукт за допомогою однієї молекули ферменту за 1 с, називають числом обертів ферменту, або молярною активністю.

Каталітична ефективність ферменту, як і будь-якої іншої білкової молекули, залежить від його конформації, зокрема від конформації активного центру. Для ферментів характерна конформаційна лабільність - здатність до незначних змін нативної конформації внаслідок розриву слабких зв'язків. Тому вплив денатуруючих агентів, здатних змінювати конформацію ферменту, приводить до зміни конформації активного центру та зниження здатності приєднувати субстрат. У результаті зменшується каталітична активність ферменту.

Активність ферментів у клітині залежить від кількості молекул субстрату, продукту, наявності кофакторів і коферментів. Дія ферментів у клітині, як правило, точно впорядкована: продукт однієї ферментативної реакції є субстратом іншої, утворюючи таким чином "метаболічні шляхи”. Серед великої кількості ферментів практичного кожного метаболічного шляху розрізняють ключові, або регуляторні, ферменти, активність яких може змінюватися залежно від потреби клітини в кінцевому продукті метаболічного шляху. Регуляторні ферменти розміщені, як правило, на початку і/або в місці розгалуження метаболічного шляху. Вони каталізують або найповільніші (швидкість-лімітуючі реакції), або необоротні реакції.