Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Ковалентная структура белков
Контролируемые ферментами модификации боковых цепей
Заключение

Для получения более ясной картины обычно стремятся к упрощениям, что и было сделано в данной главе. Необходимо, однако, представлять себе истинную сложность проблемы. Тот факт, что полипептидная цепь, построенная из 20 аминокислот, самопроизвольно свертывается, а затем функционирует как глобулярный белок, далеко не исчерпывает всей сложности этого вопроса. Обычно, например, цепи объединяются и функционируют в виде агрегатов. Изученные свойства таких агрегатов заставляют предполагать, что основными структурными единицами белков служат не отдельные цепи, а отдельные домены. В белках с неизвестной структурой можно выявить только функциональные, но не Структурные домены. Вместе с тем по данным известных белковых структур можно заключить, что структурный домен — более основополагающее понятие. Известные Примеры белковых агрегатов настолько сложны, что даже выделение мономеров и олигомеров представляет проблему. Мы используем физиологические критерии, согласно которым мономеры могут содержать более чем одну полипептидную цепь, если полипептидные цепи ковалентно связаны.

Достаточно развернутое описание белков в предыдущих главах не включает поперечных связей и эпигенетических модификаций. Наиболее обычной поперечной связью является дисульфидный мостик, который служит как механическим, так и химическим целям. Механически важные поперечные связи часто образуются с использованием ε-аминогруппы Lys. В процессе эпигенетических модификаций главная цепь часто расщепляется. Это очень важный физиологический инструмент, поставляющий необходимый белок в нужное место и в нужное время. Распространены также модификации боковых цепей, которые наделяют ФЕРМЕНТЫ новыми свойствами. Обо всех этих явлениях следует помнить при попытках вывести конкретные заключения из довольно общих принципов, изложенных в начале этой главы.