Основы биохимии - Филиппович Ю. Б. 1999

Обмен белков
Посттрансляционная модификация белков

Не следует думать, что все Белки, образовавшиеся в результате рибосомального синтеза, обладают полностью завершенной структурой. Во мно­гих случаях они синтезируются в виде предшественников и лишь после протеолитического отщепления пептидного фрагмента приобретают закон­ченную форму. Примерами такого рода посттрансляционной модификации белков может служить отщепление сигнальных пептидов по завершении переноса белков через Introduction/36.html">Биологические мембраны (см. рис. 101), фрагмен­тирование белковых предшественников при образовании из них функциона­льно активных белков, например трипсина из трипсиногена, инсулина из проинсулина, или биологически активных пептидов, например гормонов и рилизинг-факторов. Аналогичный характер носит Посттрансляционная модификация белков, сводящаяся к протеолитическому отщеплению N-концевого формилметионина или метионина, с которых, как показано выше, начинается сборка полипептидных цепей в процессе рибосомального синтеза белков.

Вместе с тем широко представлена посттрансляционная модификация белков по аминокислотным радикалам. К их числу относятся: гидроксилирование радикала пролина при переходе проколлагена в Коллаген; ацети­лирование N-концевой Аминокислоты в белковой молекуле, как, например, при биосинтезе яичного альбумина; метилирование радикалов лизина и ар­гинина при посредстве S-аденозил-b-метиошш: протеин N-метил- или О-метилтрансферазы, особенно широко представленное при посстрансляционной модификации гистонов, негистоновых ядерных белков и рибосомальных белков; присоединение олигосахаридных фрагментов к радикалам аспараги­на, серина и треонина при биосинтезе гликопротеинов; амидирование радика­лов аспарагиновой и глутаминовой кислоты, что связывают В настоящее время с изменчивостью белков в онтогенезе и, в частности, при старении; карбоксилирование радикалов глутаминовой кислоты по у-углеродному ато­му, в результате чего в белке возникают остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, необходимые, в частности, для связывания Са²⁺; аденилирование и уридилирование радикалов тирозина. К посттрансляционным процессам, имеющим важнейшее значение для регуляции метаболической активности генома, относится фосфорилирование гистонов и негистоновых белков хрома­тина. Один из примеров котрансляционной модификации белков приведен на рис. 102.

Class="center">

Рис. 101. Транслокация белка через липопротеи­новую мембрану:

А — контрансляционный перенос белка; Б — посттрансляционный пе­ренос белка. Сигнальный пептид, взаимодействуя с рецептором мемб­раны, обеспечивает поступление но­вообразуемого на рибосоме белка в липопротеиновую мембрану.

В случае котрансляционного пере­носа на мембране при посредстве специфического рецептора закрепля­ется также рибосома, а сама транс­локация белка осуществляется за счет возникновения конформера по­липептидной цепи. При посттранс­ляционном переносе в транслокации участвуют белковые факторы, при­мыкающие к рецепторам сигнального пептида. И в том и в другом случае сигнальный пептид отщепля­ется от функциональной части белка при посредстве пептидазы сигналь­ного пептида; судьба его пока не выяснена