Химия белка - Часть 1 - Общая химия белка - Ашмарин И. П 1968

Химический состав белков
Аминокислотный состав белков

Хотя к настоящему времени изучен аминокислотный состав более чем 50 белков, однако полученные результаты не позволяют сделать сколько-нибудь широких обобщений. Правда, сопоставление этих результатов позволяет сказать, что наиболее широко в белках распространены валин, лейцин и изолейцин, причем изолейцина содержится меньше, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, Пролин, Тирозин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты и цистин, тогда как Триптофан, Метионин, Лизин, Гистидин, Аргинин, Глицин и Аланин встречаются реже. Однако эти Общие положения не всегда применимы к отдельным специфическим белкам, обладающим рядом особенностей.

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизина, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина; в фиброине шелка очень много глицина (50%)), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене; кроме того, это единственный белок, содержащий Оксипролин и оксилизин.

Все эти особенности состава различных белков и не позволяют установить каких-либо общих закономерностей, определяющих количественные соотношения между аминокислотами в белках.