ИММУНОЛОГИЯ - Ройт А. - Мир 2000

Глава 9. Распознавание антигена

СТРУКТУРА АНТИГЕНОВ

Число различных по специфичности антител, которые могут продуцироваться в ответ на Введение любого антигена, весьма велико, так как все Антигены представляют собой трехмерные структуры, экспонирующие В-клеткам самые разнообразные конфигурации. Один и тот же антиген часто способен связывать разные по специфичности Антитела перекрывающимися эпитопами своей поверхности. Подобно этому различные антитела могут связываться одним и тем же участком молекулы антигена, но не одним и тем же эпитопом.

Иммунодоминантные эпитопы расположены на выступающих, гибких частях молекулы антигена

Организм способен образовать антитела почти к любой части молекулы антигена, но при нормальном иммунном ответе этого обычно не происходит. Как правило, некоторые эпитопы антигена обладают особой антигенностью, и большинство антител образуется именно к ним. Эти эпитопы, названные иммуноломинантными, почти всегда расположены на выступающих частях молекулы антигена, в частности представляют собой полипептидпые петли, не имеющие жесткой третичной структуры.

В некоторых случаях иммунодоминантные эпитопы локализованы в наиболее пластичных частях молекулы антигена. В связи с этим возникло предположение, что исходные конфигурации взаимодействующих молекул антигена и антитела не точно комплементарны друг другу. Определенная пластичность, присущая эпитопу антигена и гипервариабельным участкам молекулы антитела, по всей вероятности, способствует достижению оптимального уровня энергии связывания. Это, в частности, достоверно подтвердили результаты рентгеноструктурного анализа комплексов, образованных Fab-фрагментами антител с нейраминидазой вируса гриппа, использованной в качестве антигена. Параметры и функциональное значение взаимной комплементарности для связывания антител с антигеном рассмотрены выше (рис. 9.2, 9.3 и 9.4).