БІОХІМІЯ - Підручник - Остапченко Л. І. - 2012

Розділ 5. БУДОВА, ВЛАСТИВОСТІ Й ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

5.2. Структура білків

5.2.2. Вторинна структура білків

Вторинна структура білків - це просторова структура, яка утворюється в результаті взаємодії між функціональними групами, що входять до складу пептидного каркасу. При цьому пептидні ланцюги можуть набувати регулярної структури двох типів: α-спіраль і β-структура.

а-Спіраль. У даному типі структури пептидний каркас закручується у вигляді спіралі за рахунок утворення водневих зв'язків між атомами кисню карбонільних груп і атомами азоту аміногруп, що входять до складу пептидних груп через 4 амінокислотні залишки. Водневі зв'язки орієнтовані вздовж осі спіралі (рис. 5.5). На один виток α-спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.

Рис. 5.5. α-Спіраль.

Зображено просторову будову α-спіралізованої ділянки поліпептидного ланцюга та утворення водневих зв'язків, які беруть участь у формуванні α-спіралі

В утворенні водневих зв'язків беруть участь практично всі атоми кисню і водню пептидних груп. У результаті α-спіраль "стягується" великою кількістю водневих зв'язків. Незважаючи на те, що такі зв'язки відносять до розряду слабких, їхня кількість забезпечує максимально можливу стабільність α-спіралі. Оскільки всі гідрофільні групи пептидного каркасу зазвичай беруть участь в утворенні водневих зв'язків, гідрофільність (тобто здатність утворювати водневі зв'язки з водою) α-спіралей зменшується, а їхня гідрофобність збільшується.

α-спіральна структура - найстійкіша конформація пептидного каркасу, яка відповідає мінімуму вільної енергії. У результаті утворення α-спіралей поліпептидний ланцюг укорочується, але якщо можна створити умови для розриву водневих зв'язків, він знову подовжиться.

Радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні α-спіралі й спрямовані в різні боки від пептидного каркасу. Вони не беруть участі в утворенні водневих зв'язків, характерних для вторинної структури, але деякі з них можуть порушувати формування α-спіралі. До них належать:

  • пролін, атом азоту в його структурі входить до складу жорсткого кільця, що виключає можливість обертання навколо-N-CH- зв'язку. Крім того, в атома азоту проліну, що утворює пептидний зв'язок з іншою амінокислотою, немає атома водню. У результаті пролін не здатен утворювати водневий зв'язок у даному місці пептидного каркасу, і α-спіральна структура порушується. Зазвичай у цьому місці пептидного зв'язку виникає петля чи вигин;
  • ділянки, де послідовно розміщені декілька однаково заряджених радикалів, між якими виникають електростатичні сили відштовхування;
  • ділянки з близько розміщеними об'ємними радикалами, які механічно порушують формуванняα-спіралі, наприклад, метіонін, триптофан.

β-структура формується за рахунок утворення великої кількості водневих зв'язків між атомами пептидних груп лінійних ділянок одного поліпептидного ланцюга, що робить вигини, або між різними поліпептидними ланцюгами. β-структура утворює фігуру, схожу на листок, складений "гармошкою", - β-складчастий шар (рис. 5.6).

Коли водневі зв'язки утворюються між атомами пептидного каркасу різних поліпептидних ланцюгів, їх називають міжланцюговими зв'язками. Водневі зв'язки, що виникають між лінійними ділянками всередині одного поліпептидного ланцюга, називають внутрішньоланцюговими. У β-структурах водневі зв'язки розміщені перпендикулярно до поліпептидного ланцюга.

Якщо зв'язані поліпептидні ланцюги направлені протилежно, виникає антипаралельна β-структура, якщо ж N- і С-кінці поліпептидних ланцюгів збігаються, утворюється структура паралельного β-складчастого шару (рис. 5.7).

Рис. 5.6. Вторинна структура білків у вигляді β-складчастого шару

Рис. 5.7. Паралельний і антипаралельний β-складчасті шари:

А - антипаралельна β-структура; Б - паралельні β-складчасті структури. β-стуктури позначені широкими стрілками

На відміну від α-спіралей, розрив водневих зв'язків, що формують β-структури, не викликає подовження певних ділянок поліпептидних ланцюгів. Як і α-спіраль, так і β-структури знайдені в глобулярних і фібрилярних білках.

У білках знаходять області з нерегулярною вторинною структурою, які часто називають невпорядкованими клубками. Це петлеподібні та кільцеподібні структури, що мають меншу регулярність упаковки, ніж описані вище α-спіраль і β-структура. Але й вони не так сильно варіюють у різних молекулах білка. У кожному індивідуальному білку вони мають свою фіксовану конформацію, котра визначається амінокислотним складом певної ділянки ланцюга та оточуючих її ділянок.

Терміном "невпорядкований клубок” також часто називають денатурований білок, що утворився після розриву слабких внутрішньомолекулярних зв'язків і втратив свою впорядковану структуру.

Вміст розглянутих типів вторинних структур не однаковий у різних білках. За наявністю α-спіралей і β-структур глобулярні білки можна розділити на чотири категорії:

1) до першої входять білки, у структурі яких знайдено тільки α-спіралі. До них належать такі білки, як міоглобін і гемоглобін (рис. 5.8);

Рис. 5.8. Вісім α-спіралеи у структурі міоглобіну (А) і β-ланцюга гемоглобіну (Б)

2) до другої категорії належать білки з α-спіралями та β-структурами, які іноді утворюють однотипні комбінації, що зустрічаються в різних індивідуальних білках (рис. 5.9).

Характерні сполучення α-спіралей і β-структур, що знайдені в багатьох ферментах, можна розглянути на прикладі будови доменів лактатдегідрогенази (ЛДГ) і фосфогліцераткінази (ФГК). Домен - ділянка поліпептидного ланцюга, який незалежно від інших ділянок того самого ланцюга утворює структуру, яка багато в чому нагадує глобулярний білок.

Рис. 5.9. α-Спіралі і β-структури в домені лактатдегідрогенази (А) і фосфогліцераткінази (Б)

В одному з доменів лактатдегідрогенази в центрі розміщені β-структури поліпептидного ланцюга у вигляді скрученого листка, і кожна β-структура пов'язана з α-спіральною ділянкою, що міститься на поверхні молекули. Схожий домен є також у молекулі фосфогліцераткінази (рис. 5.9).

3) до третьої категорії входять білки, що мають тільки β-структури. Такі структури знайдені в імуноглобулінах, у ферменті супероксиддисмутазі (рис. 5.10).

Рис. 5.10. β-складчаста вторинна структура у константному домені імуноглобуліну (А) і у ферменті супероксиддисмутазі (Б)

4) до четвертої категорії відносять білки, що мають у своєму складі лише незначну кількість регулярних вторинних структур.