Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Структурная роль пептидной связи
Синтез на рибосомах

Полипептиды образуются в результате серии высокоспецифичных реакций. Аминокислоты встраиваются в полипептидную цепь на рибосомах в клетке. Полимеризация основана на образовании амидных связей, которые обычно называют «пептидные связи». Направление цепи определяют от аминоконца (N-конец) к карбоксильному концу (С-конец), как показано на рис. 2.2. Это совпадает с направлением синтеза цепи in vivo, которое в свою очередь- отвечает направлению 5' → 3' информационной РНК.

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, ~25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергонической реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет ~5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ФЕРМЕНТЫ, расщепляющие белок (протеазы).

Малая энергия образования связи позволяет быстро адаптироваться к внешним изменениям. С организационной точки зрения пептидная связь очень удобна, поскольку ее можно получить и расщепить с относительно низкими энергетическими затратами. Это значительно увеличивает шансы организма на превращение его ресурсов в необходимую форму, т. е. помогает получать более удобную и надежную защиту от неблагоприятных изменений в окружающей среде. В случае более прочных связей, как, например, на алифатических концах жирных кислот, ответные изменения были бы медленнее, и поэтому приспосабливаемость организмов к конкуренции в процессе эволюции была бы слабее.