Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей
Агрегаты глобулярных белков

Не существует принципиальных различий между агрегированием структурных доменов и агрегированием глобулярных белков.

Различия между ассоциацией структурных доменов одной цепи и ассоциацией глобулярных белков, т. е. разных цепей, весьма расплывчаты. Так, в роданезе (рис. 5.17, а) домены одной цепи при агрегировании образуют систему с высокой симметрией [257], как и субъединицы димерного белка. При образовании оболочек вируса полиомиелита [163] и вируса лесов семлики [258] большое число белковых глобул формируется из одной полипептидной цепи, а затем уже разделяется протеазой. После расщепления белок симметрично агрегируется с образованием оболочки вируса. Это показывает, что отдельные домены мультидоменного глобулярного белка могут быть стабильны сами по себе, а также могут выполнять роль независимых глобулярных белков. Однако в общем случае субъединицы крупных белковых агрегатов синтезируются и свертываются раздельно.

Причин агрегирования довольно много. Среди многообразных функций, выполнению которых способствует агрегирование, можно упомянуть следующие: (1) создание сложного полифункционального механизма; (2) сближение ферментов одного метаболического пути в целях исключения потерь метаболических промежуточных продуктов; (3) построение структур заданной геометрии, например длинных каналов; (4) снижение осмотического давления или (5) увеличение числа возможных проявлений ферментативной активности, а значит и новых типов регуляции.