Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Взаимодействия белок - лиганд
Центры связывания субстрата сериновых протеаз
Центр связывания субстрата в трипсине

Электростатические взаимодействия вносят вклад в Специфичность трипсина к остаткам Lys и Arg. Трипсин [244, 245, 536] связывает свои субстраты существенно тем же способом, что и Химотрипсин. Однако трипсин специфичен к положительно заряженным остаткам субстрата; боковая цепь Lys или Arg электростатически связывается с остатком аспарагиновой кислоты на дне связывающего кармана фермента. Кристаллографические исследования комплексов трипсина и белковых ингибиторов трипсина [269, 632] показали, что способ связывания очень сходен с образованием комплекса сериновая протеаза — субстрат. Очевидно, ингибитор точно воспроизводит субстрат. Механизм, ведущий к расщеплению субстрата трипсином и к стабилизации комплекса трипсин — ингибитор [269, 536], рассматривается в разд. 11.2.