Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985
Биомолекулы
Фибриллярные белки
Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков?
Исследование фибриллярных белков, о которых шла речь в этой главе, позволяет сделать три главных вывода, касающиеся структуры белков. Прежде всего, мы видим, что Белки обладают не только первичной структурой, т. е. ковалентным остовом, но и характерной вторичной структурой, которая определяется пространственным расположением последовательных аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь.
Второй важный вывод заключается в том, что Вторичная структура полипептидов, в частности а-Спираль и ß-конформация, возникает самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенный аминокислотный состав и определенную аминокислотную последовательность. Характерная Вторичная Cell/13.html">Структура белка - это его наиболее устойчивая форма при заданных биологических условиях. а-Спираль и ß-структура стабилизируются множеством водородных связей внутрицепочечных в случае а-спирали и межцепочечных в случае ß-структуры. Хотя Водородные связи, взятые в отдельности, относительно слабы, все вместе они придают а-спирали и ß-структуре значительную устойчивость.
Третий вывод состоит в том, что трехмерные Конформации фибриллярных белков приспособлены к выполнению белками специфических биологических функций. Так, а-спиральная структура а-кератина хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры - Волосы, перья, рога и чешую позвоночных; ß-конформация способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий (табл. 7-1). В конечном счете все эти специфические биологические свойства возникают благодаря определенной последовательности аминокислотных остатков в фибриллярных белках. Изучение вторичной структуры фибриллярных белков стало важной вехой на пути к пониманию значительно более сложной трехмерной структуры глобулярных белков. Как мы увидим в следующей главе, сегменты а-спиралей и ß-структуры часто обнаруживаются и в глобулярных белках.
Class="center">Таблица 7-1. Вторичная Структура и свойства фибриллярных белков
|
Структура |
Характеристики |
|
|
а-Спираль с поперечными связями, образованными остатками цистина |
Прочные нерастворимые защитные структуры различной твердости и гибкости |
Волосы, перья, ногти |
|
ß-Конформация |
Мягкие гибкие нити |
Шелк |
|
Тройная коллагеновая спираль |
Выдерживает высокую нагрузку без растяжения |
Сухожилия, костный матрикс |
|
Цепи эластина с поперечными связями, образованными остатками десмозина |
Эластичное растяжение в двух измерениях |
Связки |
Последнее обновление: 05/02/2024
Редакционная и учебная адаптация: Данный материал сведен на основе первоисточника/оригинального текста. Команда проекта осуществила редакционную обзорную обработку, исправление технических неточностей, структурирование разделов и адаптацию содержания к учебному формату.
Что было обработано:
- устранение форматных дефектов (OCR-ошибки, разрывы структуры, дефектные символы);
- редакционное упорядочивание содержания;
- унификация терминов в соответствии с академическими источниками;
- проверка соответствия фактических утверждений текста первоисточнику.
Все упоминания об авторе, годе издания и происхождении первичного текста сохранены в соответствии с источником.