Фізіологія рослин - конспект лекцій - О. М. Тарнопільська 2019

2. Структурні компоненти рослинної клітини
2.10 Значення ферментів у життєдіяльності клітини

Під обміном речовин розуміють обмін між організмом і середовищем, а також транспорт і перетворення речовин в організмі (внутрішній і проміжний обміни). Структура живої клітини є дуже складною та нестійкою. Для підтримання її стабільності необхідна безперервна затрата енергії. Окрім цього, енергія необхідна і для здійснення більшості функцій живої клітини. Джерелом енергії слугує розчеплення органічних речовин клітини - дисиміляція. Під час дисиміляції відбуваються переважно реакції розчеплення та вони є екзергонічними (ті, що виділяють енергію). Органічні речовини, які розщеплюються, мають постійно або надходити ззовні (у тварин), або синтезуватися з неорганічних із використанням зовнішніх джерел енергії (світло) - у рослин. Для відтворення живої матерії також необхідні органічні речовини.

Асиміляція - це здатність живого сприймати речовини з довкілля, змінювати їх і перетворювати в сполуки, специфічні для певного організму. Асиміляція включає переважно біосинтетичні реакції (анаболітичні) і є ендергонічним процесом, який проходить із затратою енергії. Асиміляція створює матеріальну основу для дисиміляції та водночас сама не може здійснюватися без неї. Асиміляція та дисиміляція є тією основою, на якій підтримується безперервна взаємодія організму й середовища. У цьому обміні, насамперед, бере участь вода і розчинені в ній речовини, а також гази (кисень, СО2, водяна пара).

Обмін речовин є основною функцією живої матерії, оскільки завдяки цьому процесу організм забезпечується необхідними речовинами й енергією. Обмін речовин включає фізичні та хімічні реакції, які об’єднані в просторі та часі в єдине упорядковане ціле. Ця упорядкованість може досягатися лише за допомогою ефективних механізмів регуляції. Істотну роль у цій регуляції відіграють ферменти - специфічні сполуки для клітини - біокаталізатори, які визначають швидкість окремих хімічних реакцій обміну речовин.

Ферменти відкрив К. С. Кірхгоф у 1914 р. Ферменти за хімічною природою є білками. Вони утворюються на рибосомах і піддаються в процесі функціонування поступовій денатурації. Ферменти є дуже активними у малих концентраціях і не входять до складу кінцевих продуктів реакцій, які вони каталізують. Ферментам властива специфічність як до субстратів (субстратна специфічність), так і до певних хімічних реакцій (специфічність дії). За висловлюванням німецького хіміка Е. Фішера в 1911 р., фермент підходить до субстрату, як ключ до замка. За субстратною специфічністю ферменти істотно відрізняються. Розрізняють ферменти з «груповою специфічністю», які можуть, хоч і з різною швидкістю, перетворювати субстрати близькі за будовою.

Назва ферментів закінчується суфіксом «аза», за винятком декількох тривіальних назв (пепсин, папаїн). Назва зазвичай відбиває сутність субстрату, або функцію ферменту (амілаза розщеплює крохмаль; амінотрансфераза переносить аміногрупи). У систематичних назвах ферментів, які рекомендується для номенклатури, характеризується і субстрат, і функція.

Ферменти розподіляються на прості та складні. Прості складаються тільки з молекул білка; складні - з колоїдної білкової частини (апоферменту) і небілкового компоненту (простетичної групи).

Апоферменти зумовлюють специфічність того чи іншого ферменту. У складних ферментах білок ще має назву ферон, а простетична група - агон. Назви «агон» і «ферон» запропонував німецький дослідник Р. Вільштеттер.

Розміри простетичної групи є меншими, ніж апоферменту. Простетичними групами можуть бути іони металів або низькомолекулярні органічні речовини. Активні групи органічного походження, які легко відокремлюються від білкової частини, французький вчений Г. Бертран назвав коферментами (НАД, ФАД, КоА).

Міжнародним біохімічним союзом у Нью-Йорку в 1961 р. прийнята нова стандартна класифікація ферментів, згідно з якою ферменти поділяються на шість класів:

1. Оксидоредуктази - каталізують перенесення атому водню і е від одного субстрату до іншого, окислюючи при цьому перший і відновлюючи другий (дегідрогенази, оксидази, пероксидази, каталаза, цитохромна система).

2. Трансферази - ферменти, які каналізують перенесення цілих груп, наприклад метил-, глікозил-, аміно-, фосфотрансфераза. Фосфотрансферази, для яких донором фосфатних груп слугує АТФ, називаються кіназами.

3. Гідролази каталізують реакцію гідролізу за участю води. Розчиняють складні ефіри - естерази, ліпази, карбогідрази, атефази.

4. Ліази каталізують реакції не гідролітичного розщеплення будь-яких груп від субстрату, з утворенням подвійного зв’язку, або приєднують групи до подвійного зв’язку (декарбоксилаза, альдолаза).

5. Ізомерази - реакції ізомеризації.

6. Лігази (синтетази) - каталізують ендергонічні реакції з’єднання двох молекул субстрату під час енергетичного сполучення з реакцією розщеплення АТФ.

Кінетика каталітичної дії ферменту визначається за допомогою частини молекули - активного центру.

Активний центр простих ферментів визначається шляхом специфічного просторового угрупування кількох амінокислотних залишків. У складних ферментах до активних центрів входять, крім того, коферменти, простетичні групи, атоми металів. Ферментативна реакція характеризується певною початковою швидкістю, яка залежно від концентрації субстрату зберігається різний час і зменшується зі зменшенням кількості субстрату. Концентрація субстратів відіграє роль в утворенні фермент-субстратних комплексів.