Фізіологія рослин - Мусієнко М.М. 2001

Кореневе живлення рослин
Шляхи асиміляції аміаку в рослині

Важливим джерелом азотного живлення є амонійний азот (NH₄). В рослину він надходить навіть швидше, ніж нітрати, адже для його використання у синтезі органічних сполук виключається процес відновлення, що характерне для нітратів. Це основна і, ймовірно, єдина сполука, що включається в процеси азотного обміну. Амонійний азот може бути різного походження: безпосередньо надходити з грунту, утворюватися внаслідок відновлення нітратів або в результаті вторинного розпаду білку в старіючих органах і клітинах.

Аміак (амоній) включається в метаболізм через синтез різних амінокислот та амідів. Для асиміляції амонію суттєве значення має діяльність трьох таких ферментів: глутаматдегідрогеназа, глутамінсинтетаза та глутаматсинтетаза.

Аміак може включатися в обмін речовин шляхом амінування багатьох сполук, однак провідна роль первинного зв'язування аміаку належить реакціям біосинтезу глутамінової кислоти та її аміду — глутаміну. Можливий шлях — відновлювальне амінування а-кетоглутарової кислоти, що каталізується глутаматдегідрогеназою:

Глутаматдегідрогеназа виявлена практично у всіх вищих рослин. В коренях і листках він локалізований переважно в мітохондріях, хоч невелика кількість його виявлена і в хлоропластах. Слід підкреслити, що теоретично цей фермент може відігравати роль в асиміляції амонію, хоч цьому заважають дві обставини. По-перше, локалізація ферменту в мітохондріях наводить на думку про те, що в даному випадку його функція — дисиміляція, бо в нормі мітохондрії окислюють глутамат По-друге, результати досліджень кінетики ферментативних реакцій свідчать про те, що даний фермент характеризується низьким спорідненням до амонію, що ніяк не узгоджується з асимілюючою функцією цього ферменту в клітині, де фізіологічні концентрації амонію значно нижчі від даної величини. Тому останнім часом вважають, що в нормі включення в метаболізм амонію здійснюють глутамінсинтетаза та глутаматсинтетаза:

Глутамінсинтетаза каталізує реакцію, в якій глутамат функціонує як акцептор аміаку для утворення глутаміну. Глутаматсинтетаза каталізує відновлювальне перенесення амідо-амінної групи з глутамату на 2-оксиглутарат, в результаті чого утворюється 2 молекули глутамату. Донори електронів для нього — відновлений фередоксин або НАДФ×Н. Глутамін та глутамат служать джерелом азоту не лише для всіх білкових амінокислот, а і для нуклеїнових кислот, амідів:

У зв’язку з тим, що в листках аміак асимілюється в хлоропластах, де світлова енергія забезпечує утворення АТФ та відновлення фередоксину, асиміляція аміаку є істинно фотосинтетичним процесом.

Глутамінсинтетаза локалізована в хлоропластах та цитоплазмі і каталізує утворення глу- таміну з глутамату з одночасним розщепленням АТФ до АДФ. Оптимум pH для активності даного ферменту залежить від того, який із металів бере участь в реакції: для магнію pH близько 8,0, тоді як для марганцю — pH 5,0. Відносні концентрації даних іонів металів в активному центрі ферменту невідомі.

Отже, перетворений таким чином в органічну форму азот може використовуватися при різних біосинтезах або переміщуватися чи зберігатися в різних формах про запас, "до запитання». Саме тому акад. Д.М. Прянишников назвав аміак альфою та омегою азотного обміну рослин. Можлива також вторинна асиміляція аміаку в метаболізм за рахунок NH₄⁺, який звільняється з гліцину в процесі фотодихання. Це має велике значення для збереження азоту рослин.