Фізіологія рослин - Мусієнко М.М. 2001

Хімічний та молекулярний склад, структура і функції рослинної клітини
Хімічний та молекулярний склад рослинної клітини

Висока активність органоїдів рослинної клітини пояснюється як структурними особливостями, так і їхнім хімічним складом. Цікаво зазначити, що з відомих в земній корі та атмосфері більше 100 елементів, лише обмежену кількість їх відібрала природа в процесі еволюції. 90% маси живих тканин становить вода, а 99% маси протоплазми становлять всього лише 6 елементів: вуглець, водень, азот, кисень, сірка, фосфор. Всі ці елементи входять до складу найважливіших типів органічних сполук клітини — вуглеводів, ліпідів, білків, нуклеїнових кислот та складових частин цих молекул — амінокислот, нуклеотидів, моноцукрів та жирних кислот.

Вуглеводи. Всі вуглеводи — це альдегіди, або кетони, в їхньому складі завжди є гідроксильні групи, які і визначають хімічні властивості їх. Це найбільш поширена в рослинному світі група органічних речовин. Поліцукри складаються з індентичних субодиниць моноцукрів. Біологічно важливі п’ятивуглецеві цукри (пентози) та шестивуглецеві (гексози) можуть існувати як в лінійній, так і в циклічній формах, наприклад, глюкоза, рибоза, фруктоза.

Сахароза — звичайний цукор, складається з глюкози та фруктози, первинним джерелом яких є фотосинтез.

Більш довгий ланцюг моноцукрів створюють поліцукри — крохмаль, целюлоза, пектин, лігнін тощо. Найчастіше цукри запасаються в рослинах у вигляді крохмалю, що складається з двох поліцукрів — амілози та амілопектину.

Кожна молекула амілози містить більше тисячі залишків глюкози. Вони утворюють нерозга- лужений ланцюг, що закручується у вигляді спіралі. Молекула амілопектину має молекулярну масу до 6 млн. і галузиться через кожні 20-25 залишків глюкози. Ймовірно, що саме через свою спіральну структуру крохмаль і відкладається про запас у вигляді крохмальних зерен. Поліцукри у вигляді геміцелюлози, целюлози, пектинових речовин входять до складу клітинної оболонки.

Целюлоза складається з мономерів β-глюкози, тоді як домінуючими компонентами пектинів є поліуронові кислоти. У вищих рослин це полімери, побудовані із ланцюжків 1,4-зв’язаних залишків а-галактуронової кислоти або її метилового ефіру, які часто мають бокові відгалуження із залишків нейтральних моносахаридів (D-галактози, L-арабінози, D-ксилози, L-рамнози тощо).

Всі поліцукри досить зручні для запасання, адже великі розміри їхніх молекул роблять їх практично нерозчинними у воді, тому вони не можуть виявляти на клітину ні осмотичного, ні хімічного впливу. В той же час при необхідності вони легко гідролізуються до моноцукрів.

У відповідь на поранення чи вплив несприятливих факторів рослинний організм часто продукує калозу:

Це аморфний полімер глюкози, залишки якої об’єднані 1-3 зв’язками, зустрічається в різних частинах рослинного організму. Особливо важлива її роль в ситовидних трубках провідних пучків. Деякі рослини також відкладають про запас інулін (С₆Н₁₀О₅)n, який являє собою полімер фруктози (наприклад, в коренях та бульбах жоржини). Вміст різних вуглеводів в рослинній клітині та органах досить різноманітний. Так, вміст крохмалю в зернівках пшениці досягає 75%, кукурудзи 72%, рису —80%, в бульбах картоплі — 12-24%. Пектинові речовини в значній кількості накопичуються в плодах, коренеплодах, клітинному соці.

Геміцелюлози зустрічаються в здерев’янілих частинах рослин, соломі злаків (до 30%) та інших частинах разом із целюлозою. Залежно від певного вмісту у складі геміцелюлоз тих або інших моноцукрів їх називають мананами, галактанами або пентозанами (ксилани, арабани).

Всі вуглеводи відіграють важливу роль у функціонуванні рослинних клітин і організму в цілому. Осмос і тургосцентність, процеси росту, фотосинтез, транспірація, транспортування неорганічних іонів та органічних молекул, проростання насіння — далеко не повний перелік процесів, де вуглеводи беруть безпосередню участь.

Гліколіпіди та глікопротеїни — ще одна дуже важлива група біологічних сполук, до складу яких обов'язково входять залишки тих або інших вуглеводів. Як відомо, велике різноманіття вуглеводів з різною структурою лежить в основі притаманного їм різноманіття функцій. Завдяки вуглеводу головки гліколіпідних молекул полярні, що визначає роль їх як складових частин мембран.

Ліпіди. Це жироподібні речовини, які входять до складу всіх живих клітин і відіграють важливу роль в організації мембран та обміні речовин. До складу жирів входять як вільні жирні кислоти, так і моно- та дигліцериди, фосфатиди, стерини, вітаміни тощо. Рослинні жири (олії) багаті на ненасичені жирні кислоти, тобто кислоти, які мають подвійні ненасичені зв’язки. Чим більшу частку становлять ненасичені жирні кислоти, тим нижчою буде температура фазового переходу. Плинність мембран залежить від співвідношення жирних насичених та ненасичених кислот.

Молекула жиру складається з трьох жирнокислотних залишків, сполучених молекулою гліцеролу:

де R₁, R₂ та R₃ — радикали жирних карбонових кислот.

Жирні кислоти, наприклад стеаринова СН₃(СН₂)₁₆СООН, у якої кожен атом вуглецю сполучений з граничним числом атомів водню, називають насиченими. Ті ж кислоти, наприклад олеїнова СН₃(СН₂)₇СН=СН(СН₃)₇-СООН, що мають нерозгалужену будову, парну кількість вуглецевих атомів, причому деякі з них сполучені лише одним атомом водню, називають ненасиче- ними. До ненасичених кислот належать також лінолева та ліноленова кислоти:

Вміст жиру, % (за В.Т. Кретовичем)

Жири є запасними речовинами і в значних кількостях нагромаджуються в насінні та плодах багатьох рослин:

Близькі до жирів фосфоліпіди — різноманітні сполуки, в яких гліцерол з єднується з двома жирними кислотами та молекулою, що містить фосфор. Фосфорний кінець молекули забезпечує гідрофільність її.

Гліколіпіди є основним ліпідним компонентом клітин тканин листка, серед них найпоширеніші моногалактозилдіацилгліцерол (МГДГ) та дигалактозилдіацилгліцерол (ДГДГ):

У тилакоїдних мембранах хлоропластів виявлено також сульфоліпіди:

Кутин, суберин та воски рослин. Кугин та суберин — це унікальні, нерозчинні ліпідні полімери, які просочують клітинну оболонку багатьох рослин. Вони утворюють основу, в яку занурені воски. Воски рослин — складні ефіри високомолекулярних спиртів та жирних кислот, які формують довгий ланцюг ліпідних сполук. Воски, ймовірно, утворюються в клітинах епідермісу, а потім через тонкі капіляри каналів виходять на поверхню, де і відкладаються, кристалізуючись у вигляді тонких паличок та пластинок. Кугин, разом з зануреними в нього восками, утворює кутикулу. Між кутикулою та клітинною оболонкою може бути ще шар пектину. Кугин — основний полімер кутикули, що складається Із складної суміші жирних гідроксикислот.

Суберин, як основний компонент клітинних оболонок корка, знаходиться також в поясках Каспарі клітин ендодерми, в листках злаків, в клітинних стінках провідних пучків. Він побудований аналогічно кутину, але відрізняється природою жирних кислот.

Стероїди та терпени. Хоча молекули цих сполук і не містять жирних кислот, але їх все-таки можна віднести до ліпідів, бо вони побудовані з ізопренових 5-вуглецевих блоків (C₅H₈). Стероїди входять до складу деяких глікозидів, а терпени до складу ефірних олій — ментолу, камфори, натурального каучуку тощо.

Амінокислоти. Білки. Для кожного виду білків існує певний склад та послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу, що і визначає не лише структуру, а і функцію білка. Якщо в цілому в клітинах та тканинах налічується понад 170 різних амінокислот, то в складі білків їх виявлено лише 26. Звичайними ж компонентами білків вважають лише 20, в тому числі незамінні, які синтезуються лише рослиною: аргінін, ізолейцин, гістидин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан та валін. Загальна формула амінокислот:

де R — залишок молекули, структура якого змінюється у різних амінокислот, саме він і визначає індивідуальність їх, тобто будь-яка амінокислота складається з аміногрупи, карбоксильної групи та певного залишку. Якщо амінокислоти мають по одній карбоксильній (-СООН) та аміногрупі (-NH₂), то їх називають нейтральними, якщо аміногруп більше однієї — основними, а коли карбоксильних груп більше однієї — КИСЛИМИ.

Білкові молекули — високомолекулярні сполуки, розчини яких характеризуються колоїдними властивостями. При електролітичній дисоціації вони дають іони, які несуть одночасно позитивний та негативний заряди. Тому в нейтральних водних розчинах амінокислоти проявляють властивості як лугів, так і кислот. Для кожної амінокислоти характерне власне значення pH, при якому вона існує в нейтральній формі, у вигляді біполярних іонів:

Значення pH, яке відповідає такому електрично-нейтральному стану, називають ізоелектричною точкою для даної амінокислоти.

В електричному полі вона не буде рухатися ні в напрямку анода, ні в напрямку катода. Це досить важлива біологічна риса, бо вона означає, що амінокислоти здатні забезпечити буферність розчинів, тобто протистояти зміні концентрації водневих іонів в рослинному організмі. Адже при підвищеному pH вони виступають в ролі донорів Н⁺, тоді як при пониженому — в ролі акцепторів цих іонів. Оскільки амфотерні іони мають одночасно властивості як катіонів, так і аніонів, амінокислоти здатні вступати в сполуки одна з одною, причому група СООН однієї реагує з групою NH₂ іншої, утворюючи пептидний зв’язок -CO-NH-.

Одержана сполука здатна і надалі приєднувати до себе одну молекулу за іншою, утворюючи поліпептидний ланцюг. Пептиди, що складаються із залишків двох амінокислот, дістали назву дипептид, з трьох — трипептид, з багатьох — поліпептид.

Первинна структура. Послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу визначає первинну структуру білків. Поліпептидні ланцюги можуть мати ще один додатковий вид ковалентних

зв’язків — дисульфідні зв’язки -S-S-. Коли сполучаються дві молекули цистеїну, то їхні сульфгідрильні групи -SH-SH-, виявившись поряд, окислюються, утворюючи дисульфідний зв’язок:

Ці зв’язки відіграють важливу роль в білковій структурі. Існують також нековалентні водневі зв’язки, які виникають між пептидними групами, та гідрофобні зв’язки, які виникають при взаємодії неполярних частин поліпептидного ланцюга.

Вторинна структура. В клітині поліпептидні ланцюги спонтанно утворюють впорядковані вторинні структури, які формуються завдяки виникненню додаткових зв’язків «водневих містків», що утворюються як в межах одного ланцюга, так і між двома ланцюгами. Просторова конфігурація в такому випадку нагадує витягнуту пружину. Найбільш поширена форма, α- спіраль, стабілізується багатьма водневими зв’язками між сусідніми ≡СО- та -NH-групами.

Теоретично всі такі групи можуть формувати водневі зв’язки тому α-спіраль досить стійка і поширена конфігурація білків. Наявність дисульфідних містків та деякі інші фактори можуть сприяти утворенню й інших просторових конфігурацій білкової молекули.

Третинна та четвертинна структури. У більшості білків поліпептидні ланцюги за рахунок взаємодії бічних груп амінокислот згортаються певним чином в компактні глобули, формуючи третинну структуру білка. Ця структура підтримується іонними, водневими дисульфідними, а також гідрофобними взаємодіями:

Особливо важливі гідрофобні взаємовпливи, адже при цьому білкова молекула згортається таким чином, що її гідрофобні бічні ланцюги заховані всередині молекули, а значить захищені їх взаємодії з водою, тоді як гідрофільні бічні ланки виставляються назовні.

Рис. 1. Типи структур білка

Четвертинна структура білка визначається тим, яким чином формується взаємозв’язок двох і більше просторово організованих поліпептидних ланцюгів. В одній молекулі такі поліпептидні ланцюги утворюються також за рахунок гідрофобних, водневих та іонних взаємодій. Більшість високомолекулярних білків мають всі перелічені типи структур (рис. 1).

Нативна конформація білка при нагріванні та підкисленні середовища може змінюватися, відбувається денатурація білка в результаті порушення вторинної, третинної або четвертинної структури. Характерно, що при цьому ковалентні зв’язки не розриваються, тому денатуровані білки — це невпорядкований клубок поліпептидних ланцюгів.

Таким чином, за структурою білки поділяють на фібрилярні, глобулярні та проміжної форми. У фібрилярних білків, які виконують в основному структурну функцію, найважливіша вторинна структура. Найчастіше глобулярні білки виконують функцію ферментів і для них найтиповіша третинна структура. Рослинні білки в основному належать до другої групи. Всі білки поділяють на протеїни — прості білки, які складаються лише з амінокислот, та протеїди — складні білки, до складу яких крім амінокислот входять й інші сполуки. Ми вже називали ліпопротеїди, які в ролі небілкової групи містять ліпіди, глікопротеїди — до складу яких входять вуглеводи. Крім того, в клітинних ядрах є нуклеопротеїди — білки, зв’язані з нуклеїновими кислотами.

Ферменти. Вплив концентрації ферменту і субстрату на швидкість ферментативної реакції. В кожній рослинній клітині синтезуються білкові молекули, які діють як каталізатори. Сотні різних ферментів прискорюють численні ферментативні реакції, послідовність яких становить так звані метаболічні шляхи. Ферментативні реакції поділяють на реакції синтезу (анаболічні) та реакції розпаду (катаболічні). Ферменти характеризуються специфічністю, з’єднуючись із субстратом, вони утворюють короткоживучий фермент — субстратний комплекс, який по закінченні реакції розпадається на продукти реакції та фермент. Фермент в реакції не змінюється.

Концентрації ферменту і субстрату за певних умов значно впливають на швидкість ферментативної реакції. Концентрація ферменту помітно позначається на швидкості ферментативної реакції тоді, коли спостерігається значний надлишок субстрату. Як правило, згадану залежність на графіку можна показати прямою лінією. Лише в разі порушення нормального перебігу реакції (під впливом інгібіторів або активаторів, при затримці пересування молекул субстрату до молекул ферменту) спостерігаються відхилення від загальної закономірності.

Концентрація субстратів у ферментативній реакції відіграє роль в утворенні фермент-суб- стратних комплексів. Це вперше відзначив В. Анрі при вивченні ферментативного гідролізу сахарози. Його твердження розвинули в своїх дослідженнях Л. Міхаеліс і М. Ментен, які запропонували рівняння, що відбиває характер взаємовпливу між субстратом і ферментом при ферментативній реакції:

де Е — фермент; S — субстрат; ES — комплекс фермент-субстрат; Р — продукти реакції; К₊₁ — константа швидкості утворення комплексу ES; К_-1 — константа швидкості розпаду ES на фермент і субстрат; К₊₂ — константа швидкості розпаду ES на фермент і продукти реакції. У цьому рівнянні константа дисоціації комплексу фермент-субстрат (Ks) дорівнює відношенню констант швидкості прямої і оборотної реакцій. Якщо показник Ks значний, ферментативна реакція відбувається швидко. Одночасно з цим швидкість реакції залежить і від кількості ферменту, що зв’язується в фермент-субстратний комплекс.

Пізніше вивели рівняння, за допомогою якого можна визначити швидкість ферментативної реакції:

де V — швидкість ферментативної реакції в даний момент; Vm — максимальна швидкість реакції; Ks — константа дисоціації комплексу фермент-субстрат; [S] — концентрація субстрату. Це рівняння дістало назву рівняння Міхаеліса-Ментен. Якщо концентрація субстрату дуже мала, то швидкість реакції прямо пропорційна концентрації субстрату за даний відрізок часу. Рівняння Міхаеліса-Ментен має обмежене поле дії, тому що воно правильно відбиває положення лише в перший, початковий період реакції. Якщо ж продукти реакції нагромаджуються і починають реагувати з ферментом, тоді згадане рівняння не може точно відбити ті процеси, які відбуваються в даній системі. Тому рівняння Міхаеліса-Ментен удосконалили інші вчені (Г. Лайнуівер, Д. Берк, Д. Холдейн, Д. Бріггс та ін.). Особливе значення має рівняння Холдейна-Бріггса:

У ньому величина Ks з рівняння Міхаеліса-Ментен замінена на Km, яку називають константою Міхаеліса. Вона дорівнює відношенню суми констант до швидкості оборотної реакції. Це можна записати таким рівнянням:

де К_т — константа Міхаеліса; К, — константа швидкості розщеплення комплексу фермент-субстрат на фермент і субстрат; К₊₂ — константа швидкості розщеплення комплексу фермент-суб-

страт на фермент і продукти реакції; К₊₁ — константа швидкості утворення фірмент-субстратного комплексу з ферменту і субстрату.

Константа Міхаеліса (Km) завжди більша, ніж константа дисоціації комплексу фермент-субстрат (Ks). Константу Міхаеліса подають у молях на літр.

Константа Міхаеліса дорівнює тій концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної.

Механізм дії ферментів. Характерно, що в контакт з субстратом в фермент-субстратному комплексі вступає лише невелика доля молекули ферменту — її активний центр. Кожен фермент діє лише на певний зв’язок і каталізує лише певну реакцію. Е. Фішер ще в 1894 р. висловив припущення, що така специфічність обумовлена особливою формою молекули ферменту, яка відповідає формі молекули субстрату (принцип ключа та замка), де субстрат — ключ, а замок — фермент:

Продукти реакції за формою уже не відповідають активному центру, тому звільняються в оточуюче середовище Пізніше виявилось, що активні центри більш фізично гнучкі, тому була висловлена гіпотеза, згідно з якою субстрат, з’єднуючись з ферментом, спричинює певні зміни в структурі останнього. Цю гіпотезу називають гіпотезою індукованої відповідності. Є дані що молекули субстрату дійсно в деяких випадках змінюють свою форму ще до появи фермент-субстратного комплексу.

Небілкові компоненти, які потрібні для ефективної роботи ферментів, називають кофакторами. Комплекс ферменту з кофактором називається голоферментом, сама ж ферментна частина без кофактора — апоферментом. В ролі кофакторів можуть бути неорганічні іони, простетичні групи та коферменти. Функцію кофакторів виконають найрізноманітніші органічні молекули. Якщо вони міцно зв’язані з ферментом, їх називають простатичними групами, якщо слабко — кофактором. Прикладом простетичних груп є флавінаденіндинуклеотид (ФАД), флавінаденін- мононуклеотид (ФМН), біотин, гем, а коферментів — нікотинамідаденіндинуклеотид (НАД), нікотинамідаденіндинуклеотид фосфат (НАДФ), кофермент А та ін.

Ферменти, активність яких регулюється не їх субстратами, а іншими речовинами, що приєднуються до ферментів в специфічних ділянках, які віддалені від активного центру їх, називають аллостеричними. Ті самі речовини, які впливають на активність ферменту, зумовлюючи обернені зміни в структурі його активного центра, називають аллостеричними еффекторами, якщо вони прискорюють реакцію — аллостеричним активатором, гальмують — аллостеричним інгібітором. Залежно від типу реакції, яку вони каталізують, всі ферменти ділять на шість класів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази та лігази. Оксидоредуктази забезпечують перенесення атомів водню, кисню або електронів;

Трансферази — переносять певні групи атомів — метильні; ацильні, фосфатні або аміногрупи;

Гідролази забезпечують реакції гідролізу, в результаті чого з субстрату утворюються два продукти;

Ліази каталізують негідролітичне Приєднання або відщеплення від продуктів реакції групи атомів шляхом розриву

зв’язків.

Ізомерази забезпечують внутрішньомолекулярні перебудови;

Лігази — сполучення двох молекул за рахунок утворення нових зв’язків, що потребує затрат АТФ.

Зараз відомо до 2000 різних ферментів, і кожен з них здатний каталізувати певну хімічну реакцію. Тільки завдяки каталізаторам-ферментам хімічні реакції в клітині проходять з великою швидкістю і при відносно низькій температурі. Специфічність їхньої дії, особливості просторової організації, функціональні взаємодії з іншими компонентами клітини забезпечують їх регуляцію та узгодженість в різних метаболічних циклах організму.

Нуклеїнові кислоти. Як і білки, нуклеїнові кислоти — життєво важливі компоненти, які являють собою генетичний матеріал всього живого. Вони складаються з мономерних одиниць — нуклеотидів. Молекула нуклеотиду складається з трьох субодиниць — п’ятивуглецевого цукру (пентози), азотистої основи та фосфатної групи (рис. 2). Залежно від виду пентози розрізняють два типи нуклеїнових кислот: рибонуклеїнову кислоту (РНК), яка містить рибозу, та дезоксирибонуклеїнову кислоту (ДНК), яка містить дезоксирибозу. В обох типах нуклеїнових кислот містяться пуринові — аденін (А), гуанін (Г); піримідинові — цитозин Ц), тимін (Т) або урацил (У) азотисті основи. В РНК замість тиміну, що є в ДНК, міститься урацил. Всі основи прийнято позначати першою літерою їхньої назви: А, Г, Т, У, Ц. Назву «кислота» вони одержали завдяки наявності в молекулі їх фосфорної кислоти. Цукри, основи та фосфорна кислота, об’єднуючись, формують нуклеотид, якщо об’єднані лише цукор та основи — нуклеозид. Нуклеотиди та їхні похідні можуть виступати також в ролі коферментів. Д. Уотсон та Ф. Крік (1953) показали, що ДНК не одинока спіраль, як це характерно для багатьох білків, а гігантська, тісно переплетена подвійна спіраль. За їхньою схемою, молекула ДНК складена з полінуклеотидних ланцюгів, які закручені в правосторонні спіралі і переплетені таким чином, що формують подвійну спіраль діаметром до 20 А⁰. Два ланцюги спіралі складені з нуклеотидів, які містять залишки дезоксирибози. Цукор кожного нуклеотиду зв’язаний через фосфатний залишок з цукром сусіднього нуклеотиду. Правильне чергування цукрів та фосфатів утворює скелет молекули, причому цукри направлені в середину циліндра. Відповідні пари азотистих основ займають центральну область циліндра і з’єднуються між собою водневими зв’язками. Всі основи вкладуються стопкою з інтервалом в 3,4 А^о, причому кожний ступінь повернутий на 36°. Всього розташовується 10 пар основ, на кожен виток спіралі.

Оскільки довжина ДНК може складати кілька тисяч нуклеотидів, то можлива необмежена різноманітність в порядку чергування їх. Найважливішим в такій моделі ДНК є той факт, що обидва ланцюжки комплементарні, тобто кожний містить таку послідовність основ, яка доповнює інший. Тому, коли молекула ДНК «відтворює себе», вона просто розплітається, ланцюжки розходяться і вздовж кожного утворюються нові. Отже, кожен материнський ланцюг є матрицею, на якій із нуклеотидів формується певний комплементарний ланцюг. Це відкриття, яке показало наскільки взаємопов’язана структура і функція вже на молекулярному рівні, відкрило широкі можливості для розвитку молекулярної біології.

РНК на відміну від ДНК в більшості одноланцюгові, цукор в їхній молекулі — рибоза, а замість тиміну вони мають основу урацил. Розрізняють транспортну (тРНК), рибосомальну (рРНК)

Рис. 2. Структура нуклеїнової кислоти

та інформаційну (матричну) — мРНК. Є кілька різних типів тРНК, ймовірно, по одному специфічному типу для кожного кодону генетичного коду, тобто коду, за допомогою якого послідовність основ в ДНК визначає послідовність амінокислот в синтезованій молекулі білка. Кожна молекула тРНК складається приблизно з 80 нуклеотидів, об’єднаних в один ланцюг, які утворюють петлі.

Інформаційна РНК налічує до 10000 нуклеотидів, вона утворюється на одному ланцюгу ДНК за тим самим принципом комплементарності. Кожна послідовність трьох основ мРНК відповідає одній амінокислоті і має назву кодон.

Цікаво зазначити, що специфічність окремих тРНК певною мірою визначається її антикодоном, або послідовністю трьох основ, завдяки яким вона пізнає певний триплетний кодон на мРНК.

Рибосомальну РНК виявлено в рибосомах разом із специфічними білками, у евкаріот вона утворюється на ДНК ядерець.

В клітинах усіх евкаріот виявлені ферменти РНК-полімерази, для транскрипції (копіювання) тРНК, рРНК, мРНК. З некодуючих зон генів евкаріот (інтронів) транскрибуються ділянки РНК, які ніколи не залишають ядра. Послідовність генів евкаріот, які кодують амінокислотну послідовність білків, називають екзонами.

На рибосомах матричні РНК взаємодіють з транспортними РНК, які зв’язані з певними амінокислотами. Кожна тРНК має послідовність із трьох основ (антикодон), що комплементарна кодону мРНК. Молекула тРНК за допомогою комплементарного антикодону зв’язується з матричною РНК, тоді як доставлена нею амінокислота з’єднується з кінцем поліпептидного ланцюга, що синтезується. Амінокислота приєднується до нього пептидним зв’язком, який також утворюється за допомогою спеціальних ферментів. Процес синтезу білка називають трансляцією. Кожна з 20 амінокислот кодується триплетом основ (кодоном) в матричній РНК. Послідовність амінокислот в білку визначається послідовністю кодонів в молекулі мРНК, яка і керує синтезом конкретного білка. В свою чергу, послідовність кодонів мРНК залежить від послідовності основ ДНК, з яких мРНК була потім транскрибована Більшості амінокислот відповідає три або чотири альтернативні кодони, а кожному з них відповідає своя тРНК. Так як не весь генетичний матеріал несе інформацію про амінокислотну послідовність білків, то частина ядерної мРНК, транскрибована з фрагментів ДНК (інтронів), вирізається спеціальними ферментами (процесинг). Фрагменти ж попередників мРНК, які транскрибовані з екзонів, зшиваються (сплайсинг), утворюючи готову форму мРНК, яка виводиться з ядра в цитоплазму.

Таким чином, мРНК, на якій синтезується білок, зшита з фрагментів попередника мРНК, який транскрибований безпосередньо з хромосомної ДНК. Кожна цитоплазматична мРНК несе інформацію про синтез лише одного білка. В цілому форма і структура рослинного організму визначається програмою, закладеною в її генотипі. Однак становленню ознак, характерних для певної клітини, тканини, організму, передують процеси диференціювання та розвитку, які залежать також від умов навколишнього середовища. Г. Габерландт ще в 1902 р. висловив думку, що всі рослинні клітини тотипотентні, кожна з них має потенціальні можливості стати будь-якою рослинною клітиною.