Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985
Биомолекулы
Ферменты
Каждый фермент имеет определенный оптимум pH
Для каждого фермента характерна определенная область оптимальных значений pH (оптимум pH), при которых он проявляет максимальную активность (рис. 9-6 и табл. 9-5). Форма кривых, описывающих зависимость активности фермента от pH, отражает способность важных для данного фермента протон - донорных или протон-акцепторных групп в каталитическом центре фермента переходить при определенных значениях pH в состояние с требуемой степенью ионизации. Оптимум pH фермента не обязательно совпадает со значением pH, характерным для нормального внутриклеточного окружения этого фермента; последнее может быть как выше, так и ниже оптимума pH. Таким образом, каталитическую активность фермента в клетках можно в какой-то мере регулировать, изменяя pH окружающей среды.
Таблица 9-5. Оптимальные значения pH Для некоторых ферментов
|
Фермент |
Оптимум pH |
|
1,5 |
|
|
7,7 |
|
|
Каталаза |
7,6 |
|
Аргиназа |
9,7 |
|
Фумараза |
7,8 |
|
7,8 |
Последнее обновление: 05/02/2024
Редакционная и учебная адаптация: Данный материал сведен на основе первоисточника/оригинального текста. Команда проекта осуществила редакционную обзорную обработку, исправление технических неточностей, структурирование разделов и адаптацию содержания к учебному формату.
Что было обработано:
- устранение форматных дефектов (OCR-ошибки, разрывы структуры, дефектные символы);
- редакционное упорядочивание содержания;
- унификация терминов в соответствии с академическими источниками;
- проверка соответствия фактических утверждений текста первоисточнику.
Все упоминания об авторе, годе издания и происхождении первичного текста сохранены в соответствии с источником.